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PDZ结构域是目前分布广泛的已知结构域之一，并且具有许多重要的功能，总的来说，它们一般作为脚手架来帮助组成大的分子复合物。TIP-1是一个不同寻常的PDZ蛋白，它只含有一个PDZ结构域，缺失其他PDZ蛋白所含有的其他功能结构域。有研究结果表明TIP-1蛋白在Wnt/β-catenin信号转导通路及Kir2.3的膜定位过程中起到抑制的作用。为了研究TIP-1蛋白与不同配体的结合以及对相应配体功能的调控机制，我们对其单独结构以及其与β-catenin或Kir2.3C末端小肽形成的复合物进行了结构研究，并通过后续的生化及细胞实验证实：β-catenin的C末端可以通过形成β折叠与TIP-1蛋白进行相互作用；β-catenin的C末端与TIP-1可以通过一对保守性极强的疏水残基对形成的附加配体结合口袋进行紧密相互作用；TIP-1结合配体之后发生了明显的构象变化；Kir2.3的C末端也是通过形成β折叠与TIP-1蛋白进行相互作用；TIP-1与Kir2.3的相互作用是可以通过Kir2.3第443位的丝氨酸的磷酸化状态来调控的；最后我们提出了Kir2.3膜定位及胞内动态转运的调控机制。HP0197是一种新鉴定出的猪链球菌2型免疫原性蛋白，对其N端的18kD结构域进行的结构研究发现其具有多股螺旋的结构特性，其表面电荷分布对于结合肝素具有重要作用；其C末端的G5结构域具有典型的G5结构域结构特征，可能同样具有细胞粘附相关的功能。SAD激酶在神经元极化过程中起重要的作用，SAD-1是在C. elegans中发现的对于神经元极性和突触组成方面有重要功能的蛋白，对其激酶结构域的结构研究发现此结构域具有比较典型的激酶折叠方式，对于这个激酶的功能和调节机制还需要进行进一步的结构和功能研究。