锑（Antimony,Sb）是自然环境中普遍存在的重金属元素,与砷、磷位于同一主族,因而有相似的理化性质。我国是世界上锑矿藏最大的国家,对于锑矿的开采和冶炼造成了严重的锑污染问题,对人类具有很强的危害性。然而在自然界中,一些微生物在锑污染的环境中能够正常地生长,具有很强的锑抗性。锑的主要无机态为三价锑Sb（Ⅲ）和五价锑Sb（Ⅴ）。已报道Sb（Ⅲ）可通过水甘油通道进入细菌细胞,并利用Ars B蛋白排出体外,但Sb（Ⅴ）如何进入细菌细胞尚未报道。本研究以分离自山西省山阴市的具有较高锑抗性和Sb（Ⅲ）氧化能力的根癌农杆菌GW4为研究对象。实验室前期通过差异蛋白质组学研究发现在低磷（Pi）CDM培养基（57μΜ）中,加入50μΜSb（Ⅲ）菌株GW4中的磷酸转运蛋白PstS2显著上调。且前期研究表明在低磷条件下磷酸盐结合蛋白PstS能够与五价砷As（Ⅴ）结合,通过错误识别的方式摄取五价砷As（Ⅴ）进入细菌细胞。由于Sb（Ⅴ）与As（Ⅴ）及Pi在化学和物理性质上有一定的相似性,因此我们推测GW4中PstS2可能具有将Sb（Ⅴ）转运入细胞的能力。同时通过基因组学分析我们发现GW4中具有两个PstS蛋白（PstS1和PstS2）,为了探索这两个蛋白是否都能在细菌Sb（Ⅴ）摄取中起作用,我们同时进行了蛋白PstS1和PstS2对Sb（Ⅴ）转运的功能的鉴定。本研究首先利用同框缺失和互补技术构建了基因pstS1和pstS2的突变株GW4-ΔpstS1、GW4-ΔpstS2及其对应的互补株GW4-ΔpstS1-C、GW4-ΔpstS2-C。通过细菌静息细胞实验我们发现,与野生株GW4相比,突变株GW4-ΔpstS2细胞内的Sb（Ⅴ）含量明显下降;突变株GW4-ΔpstS1细胞内的Sb（Ⅴ）含量下降不明显。通过报告基因融合实验发现Sb（Ⅴ）不能特异性诱导PstS1和PstS2的表达,但低磷可以诱导PstS2的表达,但不诱导PstS1的表达。以上结果显示pstS2可能在Sb（Ⅴ）摄取中起主要作用。随后,通过色氨酸荧光光谱法发现磷酸盐转运蛋白PstS2可以与Sb（Ⅴ）以及磷酸盐Pi结合,但不与Sb（Ⅲ）、As（Ⅴ）、As（Ⅲ）结合。PstS2对磷酸盐的亲合力比对Sb（Ⅴ）的略强。通过点突变实验,我们发现磷酸盐转运蛋白PstS2与Sb（Ⅴ）的结合位点可能是其第71和96位的半胱氨酸。对以上所有结果的分析表明GW4中磷酸盐转运蛋白PstS2也是一种五价锑离子转运蛋白。至于Sb（Ⅴ）被转运进入细胞后的生物学功能目前还不清晰,可能是该蛋白在摄取磷酸盐过程中对Sb（Ⅴ）错误识别使Sb（Ⅴ）进入细胞的,然后细胞中其他外排蛋白又将Sb（Ⅴ）排出体外。该研究结果为我们更好的认识微生物与锑的相互作用及为锑污染的微生物修复提供了理论依据。