【摘 要】
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细胞坏死是一类由化学因素、物理因素或生物因素等环境因素伤害引起的细胞死亡现象,越来越多的研究表明,细胞坏死是一种被机体细胞某些内在机制所调控的、有规律的细胞死亡形式
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细胞坏死是一类由化学因素、物理因素或生物因素等环境因素伤害引起的细胞死亡现象,越来越多的研究表明,细胞坏死是一种被机体细胞某些内在机制所调控的、有规律的细胞死亡形式。
RIP3作为受体相互作用蛋白家族(Receptor interacting-protein RIPs)重要的一员,是具有特异的丝氨酸(Serine)/苏氨酸(Threonine)激酶活性的蛋白。研究表明,RIP3在诱导细胞死亡方面有着重要的作用。并且细胞坏死过程中,RIP3的磷酸化是必须的。已有报道,人源RIP3在第227位丝氨酸上的磷酸化是其与人源MLKL在肿瘤坏死因子(TNF)诱导下形成的坏死小体(necrosome)中相互作用的关键。
我们发现不同于人源RIP3,鼠源RIP3中第231位苏氨酸以及第232位丝氨酸是鼠源RIP3与鼠源MLKL相互作用的关键磷酸化位点。鼠源RIP3的第232位丝氨酸同源于人源RIP3的第227位丝氨酸,而第231位苏氨酸是不保守的。虽然RIP3与MLKL的相互作用在人源与鼠源的细胞中都是必须的,人源RIP3不能与鼠源MLKL相互作用,并且鼠源RIP3不能与人源MLKL相互作用。这种RIP3与MLKL相互作用的种属特异性主要来源于人源与鼠源RIP3磷酸化位点序列的不同以及磷酸化位点的旁侧序列的差异。接下来,我们进一步发现了RIP3与MLKL的相互作用可以抑制大量异常RIP3的积累,进而应对坏死小体的淀粉样信号复合物的形成至关重要。我们还发现了RIP3与MLKL的相互作用对坏死小体转运进入线粒体结合膜(mitochondria-associated membrane,MAM)是必须的。因此,我们的数据证明RIP3与MLKL的相互作用在有功能的坏死小体的形成中很重要,并且细胞坏死信号中坏死小体向线粒体结合膜的转运是必须的。
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