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本文采用了量子化学中密度泛函B3LYP方法,分别对烯酰辅酶A水合酶的水合反应机理和阿魏酸脱羧酶的非氧化脱羧机理进行了研究,详细地讨论了各自的反应路径。提出的反应机理为实验工作者了解烯酰辅酶A水合酶和阿魏酸脱羧酶的反应机制提供了理论依据。全文包含两大部分：1.理论研究烯酰辅酶A水合酶催化底物的水合反应及其抑制剂的主要存在形式根据烯酰辅酶A水合酶的晶体结构,我们构造了此酶的活性中心,基于此活性中心我们运用密度泛函理论来研究水合反应的机理。这个活性中心由Glu164, Glu144,Gly141和Ala98这四个第一层氨基酸和底物,以及Gln162,Ala173,Gly172和Gly175这四个第二层的氨基酸组成。通过计算,我们详细地阐述了在发生水合反应时的机理,同时阐明了主要的氨基酸在反应中的作用。计算表明无论是在气相中还是在溶剂中,反应的决速步骤都是水分子的氢氧化物转移到底物的双键上的过程,此步骤的活化能为23.4kcal/mol。另外,我们也构建了带有抑制剂的活性中心,烯酰辅酶A水合酶抑制剂在抑制酶催化过程中其结构发生酮-烯醇变化,使其抑制效果更好。目前的研究结果对于了解这类酶的水合反应及其抑制过程具有很好的指导意义。2.阿魏酸脱羧酶非氧化脱羧作用的研究在一些微生物体内,阿魏酸脱羧酶能通过非氧化脱羧作用将阿魏酸转化成4-乙烯基愈创木酚,然而到目前为止其详细的催化机理还不确定。根据阿魏酸脱羧酶晶体结构和实验结果,本文建立了两种可能的活性中心模型,并采用密度泛函理论研究了阿魏酸脱羧酶非氧化脱羧的催化机理。这两个活性中心模型由水分子和底物阿魏酸,还有Tyr21,Asn23,Tyr27,Glul34这四个氨基酸组成。通过计算,我们详细地阐述了发生反应时的各种机理,同时阐明了这四个氨基酸在反应中所起的作用。基于计算结果,我们提出了一个新的机理。首先,阿魏酸的羟基氢经过一个水分子被Glu134夺取,然后阿魏酸的双键和另一个水分子发生加成反应,最终在Tyr27作用下通过脱羧反应获得产物。结果表明Glu134扮演了重要的角色：非质子化的Glu134能大大降低反应决速步的能垒,而质子化的Glul34使反应难以进行。另外,计算发现Tyr27可稳定底物,而活性中心中的两个水分子则可直接参与反应,有助于质子转移。