酶的催化多功能性是指酶的活性位点除了可以催化天然底物外，还可以催化非天然底物的化学转换。酶的催化多功能性不仅为酶的自然进化途径提供了有力的证据，还为有机合成带来了新的催化剂。目前发现很多种酶能够催化C-C键和其他C-杂键的生成，显示出它们的催化多功能性。近年来，酶的多功能性的研究虽然得到了越来越多的关注，但是目前并没有一个通用的方法来分析酶的多功能性，因此，逐个探索现有酶的催化多功能性是非常有必要的，尤其是那些已经过深入研究和在工业上广泛使用的酶。　　四氢喹啉骨架是一种极其重要的结构单元，它们广泛存在于天然产物和药物之中。我们使用α-胰凝乳蛋白酶作为安全、经济和环保的生物催化剂，发展出一种经由三组分一锅法的Povarov反应合成四氢喹啉衍生物的新方法。本论文研究了溶剂、含水量、温度和酶量等对反应的影响，优化了反应条件。在最优条件下，α-胰凝乳蛋白酶催化的Povarov反应具有广泛的底物适用范围，最高可得到83％的产率和92∶8(trans∶ cis)的非对映选择性。经过酶的天然活性和多功能性的对比试验和对照试验，我们提出了可能的反应机理，并利用分子对接和能量计算试验来验证相应的反应机理。作为酶催化多功能性的新发现，我们的工作扩展了α-胰凝乳蛋白酶的应用范围。探索天然酶未被发现的催化多功能性，还为酶的进化过程提供了极有价值的信息。　　亲核试剂与α,β-不饱和羰基化合物之间的Michael反应是最为重要的生成碳碳键的反应之一。本论文首次用灰色链霉菌蛋白酶实现了丙二酸酯和环烯酮之间的不对称Michael反应的催化合成。我们研究了溶剂、底物之间的摩尔比、含水量、温度以及酶的浓度对反应产率和对映选择性的影响并获得最优反应条件，对反应底物进行了扩充，发现该蛋白酶可以催化较为广泛的底物得到目标产物，并获得满意的产率和立体选择性。最终可获得高达84％的产率和98％的ee值。