Akt是细胞信号转导途径中的关键调控因子，其自身及相关信号通路的过度活化已被证实与多种恶性肿瘤的发生和进展密切相关。 本研究重点关注Akt1在肝细胞癌细胞系中的表达与行为。采用RT-PCR、western blotting及免疫细胞化学方法对肝癌细胞系及永生化细胞系研究分析发现，Akt1在多数肝癌细胞系中表达和磷酸化水平较高，而且磷酸化Akt1主要定位于细胞核，而在永生化细胞秀系中Akt1磷酸化水平较低，且核富集现象不明显。Western blotting检测血清饥饿和外源性生长因子刺激情况下肝癌细胞中Akt1的磷酸化状态，证实外源性生长因子对肝癌细胞中Akt1的活化具有调节作用。 为深入探讨磷酸化Akt1在肝癌细胞中发生核转位的机制，我们构建了GFP标签的野生型Akt1(Akt1-WT-GFP)及其失活突变体Akt1-AA-GFP两种质粒，运用漂白后荧光恢复(fluorescencerecovery after photobleaching，FRAP)技术，实时观察荧光蛋白在SMMC-7721活细胞中的运动情况。研究发现两种融合蛋白均分布在细胞核与细胞质中，且血小板源性生长因子(platelet derived growth factor,PDGF)能够加速Akt1-WT-GFP的入核运动，而对Akt1-AA-GFP的入核没有明显影响。 因此，本研究验证了Akt1在多种肝癌细胞系中的表达和活化的情况，并初步探索了Akt1活化后入核的机制，证实308位苏氨酸(Thr308)和473位丝氨酸(Ser473)的磷酸化并不是Akt1入核的必要条件，但是PDGF引发的P13K和Akt1的活化能够促进Akt1的核转位。