蛋白质在人们生活中的作用非常重要,使得蛋白质的研究成为热点课题。本文应用ABEEMσπ／MM模型对三个蛋白质分别进行了分子动力学模拟。分别计算了模拟得到的结构与实验晶体结构相比的均方根位移偏差,得到的均方根位移偏差顺序为:骨架原子<非氢原子<侧链原子。这与蛋白质柔性较大的区域集中在侧链,比较容易受到外界环境的影响相吻合。然后计算了三种蛋白质达到平衡后骨架原子的键长、键角及二面角相对于实验结构平均的均方根偏差。我们的数值与用CHARMM力场得到的相应结果很接近,有的比CHARMM力场得到的相应结果小,这说明我们的力场是合理可靠的。在此基础上,应用ABEEMσπ／MM模型对乙酰胆碱酯酶抑制剂Tacrine(塔克宁)与组胺转甲基酶进行了分子对接。然后,对四种乙酰胆碱酯酶抑制剂小分子Tacrine、Donpezil、Rivastigmine、Huperzine与乙酰胆碱酯酶的相互作用进行了研究。通过对接计算并优化后所得的复合物2aowa,2aowb很好的接近实验结构。而且得到,Tacrine、Donpezil、Rivastigmine、Huperzine与乙酰胆碱酯酶的相互作用能的大小顺序为:Donpezil>Huperzine>Rivastigmine>Tacrine。这与实验中测得的四种配体AChE的抑制剂活性IC50值的顺序相一致。这说明,通过ABEEMσπ／MM模型计算得到的结果是合理可信的。这为抑制剂的设计提供一个良好的工具,从而提高抑制剂的抑制作用。