Alpha杆状病毒分为两类，group I NPV和group II NPV。AcMNPV是groupI中的代表性病毒，基因组大小为134kbp。在AcMNPV的入侵过程中，Gp64蛋白是与受体结合并发挥膜融合功能的蛋白，目前认为AcMNPV是通过clathrin介导的内吞方式感染细胞。HearNPV是group II的病毒，目前认为HearNPV也是通过clathrin介导的内吞方式感染宿主细胞的，Ha133蛋白是其与受体结合并发挥膜融合功能的蛋白。　　 本文以AcMNPV和HearNPV为研究对象，对出芽病毒粒子(BV)的入侵宿主细胞的途径进行了系统的研究。研究发现，在特定的条件下，AcMNPV的BV不仅可以通过clathrin介导的途径感染宿主细胞，而且也可以通过直接膜融合的方式感染宿主细胞和哺乳动物细胞，并且直接融合的感染方式一样非常有效。同时，发现利用这种方式能够显著提高对哺乳动物细胞的感染效率。而对于group II的HearNPV，仅发现了clathrin介导的感染途径，没有发现直接膜融合的感染途径。　　 第一章：文献综述。介绍病毒感染细胞的主要途径和在这个过程中涉及到的相关因子，包括受体分子、膜融合蛋白、细胞骨架成分等等。详细介绍了杆状病毒入侵途径的研究结果，包括目前发现的入侵途径，受体研究进展，病毒膜融合蛋白的结构和功能以及病毒核衣壳运输的相关分子。　　 第二章：研究了AcMNPV感染宿主昆虫细胞Sf9的直接融合途径。利用Bac-to-Bac系统构建了含报告基因eGFP的重组病毒。以该病毒为对象，用流式细胞仪分析在低pH诱导情况下病毒的感染性。结果表明，在低pH诱导后，病毒依然保持了很高的感染能力，并且内吞途径的抑制剂氯化铵或者是clathrin抑制剂CPZ不能阻断低pH诱导的病毒感染。用R18对病毒包膜进行标记，验证了在低pH诱导下，病毒的包膜确实同细胞膜发生了直接的融合。免疫荧光共定位实验也进一步证实，在低pH诱导后，病毒的核衣壳没有进入内吞体。细胞骨架抑制剂抑制实验显示，在所发现的clathrin介导的内吞和直接融合途径的两种不同入侵途径中，病毒粒子的运输都需要myosin蛋白的参与。　　 第三章：研究了AcMNPV感染哺乳动物细胞的直接融合途径。同样利用Bac-to-Bac系统构建了能够在哺乳动物细胞表达报告基因eGFP的重组病毒。通过低温和低pH诱导，研究该病毒对哺乳动物细胞的转导效率。研究显示，低pH诱导的病毒转化哺乳动物细胞HepG2和HeLa的效率远远高于未经诱导的病毒转化效率。而且，还发现在内吞途径抑制剂氯化铵存在的情况下，对于很低MOI病毒的转导效率有更显著的提高。免疫荧光实验证实，低pH诱导下，病毒是通过直接膜融合的方式进入了哺乳动物细胞。　　 第四章：研究了HearNPV感染HzAM1细胞的直接融合途径。构建了重组病毒vHa-EGFP和vHa-GP64-EGFP，研究其在低pH诱导情况下的感染性。结果显示，vHa-EGFP病毒不能通过低pH诱导感染宿主昆虫细胞HzAM1；而重组病毒vHa-GP64-EGFP则能够通过低pH诱导感染HzAM1细胞，但是，这种低pH诱导产生的感染性可以被内吞途径抑制剂氯化铵所抑制。这些实验显示，HearNPV感染宿主细胞的途径与AcMNPV感染宿主细胞的途径有显著的不同。　　 第五章：从病毒进化的角度对AcMNPV病毒直接融合途径的思考。鉴于进化分析中认为group I病毒是一个在进化上比group II病毒更年轻的分支，以及本研究中发现的AcMNPV与HearNPV在感染途径上的显著不同，本文推测可能正是在gp64和某些特有基因的共同作用下，才导致了group I的病毒能够通过直接膜融合的途径感染细胞而group II的病毒则不具备这一功能。