【摘 要】
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虽然存在于很多物种中的sox硫氧化途径和古菌中的sor硫氧化系统都已得到了较为详尽的阐述,但对不同A.f菌株的硫氧化研究表明该菌的硫氧化涉及一个新的途径。这个途径需要谷胱甘肽（GSH）的参与且其生成的硫烷硫（GSSH）为该硫氧化系统的实际底物。甲烷古菌和硫酸盐还原古菌和细菌中的异二硫化物还原酶复合体HdrABC催化二硫键（X-S-S-X）的可逆还原并耦合能量传递,编码该复合体的基因簇在A.f全基因
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虽然存在于很多物种中的sox硫氧化途径和古菌中的sor硫氧化系统都已得到了较为详尽的阐述,但对不同A.f菌株的硫氧化研究表明该菌的硫氧化涉及一个新的途径。这个途径需要谷胱甘肽（GSH）的参与且其生成的硫烷硫（GSSH）为该硫氧化系统的实际底物。甲烷古菌和硫酸盐还原古菌和细菌中的异二硫化物还原酶复合体HdrABC催化二硫键（X-S-S-X）的可逆还原并耦合能量传递,编码该复合体的基因簇在A.f全基因组中亦被发现且在含硫化合物培养条件下高度上调。所以A.f中的HdrABC复合体被预测在硫氧化中具有催化硫烷硫（GSnH）形成亚硫酸的新功能。本论文从嗜酸氧化亚铁硫杆菌ATCC23270中克隆出编码异二硫化物还原酶复合体HdrC亚基蛋白的两个基因hdrC1和hdrC2,表达、复性纯出HdrC1蛋白和HdrC2蛋白,并结合定点突变技术和生物信息学技术对它们的结构和功能进行了分析。表达的HdrC1蛋白为包涵体形式,纯化后的HdrC1蛋白呈红棕色,分子量为27KDa。紫外扫描显示在330nm和410nm处存在吸收峰,电子顺磁共振（EPR）扫描显示出特定的信号（g值为2.0173）,这些结果证实该蛋白含有铁硫簇结构。氨基酸序列分析结果显示序列中包含2个铁硫簇绑定motif,我们通过定点突变技术获得突变体蛋白,定点突变结果表明HdrC1蛋白中,只有Cys63、Cys73、Cys76和Cys82四个保守半胱氨酸与铁硫簇共价结合。分子结构预测结果跟实验结果一致。HdrC2蛋白也是以包涵体形式表达,纯化后的HdrC2蛋白同样显红棕色,分子量为28KDa。紫外扫描显示415nm处存在吸收峰,EPR扫描显示出特定的信号（g值为2.0192）,这些结果证实该蛋白同样含有铁硫簇结构。氨基酸序列分析结果显示序列中包含2个铁硫簇绑定motif,我们通过定点突变技术获得突变体蛋白,定点突变结果表明HdrC2蛋白中,Cys109、Cys112、Cys115和Cys119四个保守半胱氨酸与铁硫簇共价结合。分子结构预测结果跟实验结果一致。虽然HdrC1蛋白和HdrC2蛋白均显红棕色,并且都含铁硫簇结构；但它们的紫外吸收曲线和EPR信号都有差异。原因是连接的铁硫簇结构有差别,HdrC1连接一个[Fe4S4]簇,而HdrC2连接一个[Fe3S4]簇。另外A.fHdrC蛋白的一个铁硫簇的缺失可能跟A.f中的HdrABC复合体在硫氧化中行使反向电子传递的新功能相关。本文在大肠杆菌中成功表达,并纯化复性了嗜酸氧化亚铁硫杆菌HDR蛋白的两个亚基,为进一步研究异二硫化物还原酶的功能及其应用,探讨其在硫氧化过程中的作用和机理提供了条件。
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