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鸡蛋蛋清约占鸡蛋重量的三分之二,因其具有优良的功能特性而被应用于食品加工中,其中鸡蛋蛋清的热凝固性在食品加工中有着非常重要的意义。本文以鲜鸡蛋蛋清为原料,研究谷氨酰胺转氨酶(TGase)对鸡蛋蛋清液热凝固性的影响,并初步探究TGase对鸡蛋蛋清中蛋白质的作用机理。主要结果如下：1. TGase对鸡蛋蛋清热凝固性的影响当NaCl浓度范围为0.1～0.6mol/L时,TGase可改善鸡蛋蛋清的热凝固性,显著提高其凝胶的硬度和保水性。TGase对鸡蛋蛋清热凝固性影响的最佳条件为：酶作用温度35℃,pH值为6.00,TGase添加量为l0U/g蛋白质,酶作用时间为3.5h,NaCl浓度为0.4mol/L。该条件下鸡蛋蛋清凝胶的硬度最大达到134.73±1.79g,保水性为93.83±0.58%,比空白组分别提高了58.87%和29.38%,而弹性及内聚性均有增强,但不显著(p>0.05)。当NaCl浓度范围为0.6～1.Omol/L时,经过TGase处理后,鸡蛋蛋清热凝固形成的凝胶硬度和保水性不仅没有增强,反而有显著降低。在NaCl浓度为0.6～1.Omol/L时,TGase作用最显著的的条件为：酶作用温度为35℃,pH值为6.00,TGase添加量为8U/g蛋白质,作用时间为4h,NaCl浓度为0.8mol/L,受热凝固所得凝胶硬度最低为78.02±0.96g,保水性最低为76.92±0.24%,相比对照组分别降低了29.35%和11.72%,弹性及内聚性相比对照组均有一定程度降低,但都不显著(p>0.05)。2. TGase对鸡蛋蛋清热凝固性影响的作用机理初探当NaCl浓度范围为0.1-0.6mol/L时,通过结合SDS-PAGE电泳和扫描电镜结果分析可知：在一定条件下,TGase增强了蛋清凝胶的硬度和保水性,这是由于TGase在该条件下可使鸡蛋蛋清内部的部分蛋白质发生交联,分子量较小的蛋白质通过交联形成了分子量相对较大的蛋白质分子,使蛋白质的结构更加紧密,在鸡蛋蛋清热凝固后形成结构细密,孔隙较少的蛋白质凝胶超微结构,增加了蛋白质吸附水分子的能力。当NaCl浓度范围为0.6-1.Omol/L时,通过结合SDS-PAGE电泳和扫描电镜结果分析知：一定条件下,TGase作用后的鸡蛋清凝胶的硬度和保水性都有显著降低,这是由于TGase在该条件下能促使蛋蛋清中的小分子蛋白质或蛋白质基团显著增加,而分子量较大的蛋白质分子或蛋白质基团减少了；在加热的过程中,蛋清液形成了结构疏松,孔隙较多的凝胶超微结构,使蛋白质分子吸附水分子的能力降低。