本论文基于原子力显微镜(AFM)研究了药物与细胞相互作用以及细胞表面糖、蛋白质的分子识别。详细研究了氯丙嗪与宫颈癌细胞相互作用的动态过程；利用单分子力谱技术在单分子水平探究了糖与凝集素(Lectin)、核酸适配体(Aptamer)与其目标分子的相互作用及其动力学。主要内容如下：　　 1、氯丙嗪与活体宫颈癌细胞(HeLa)相互作用通过AFM观察了氯丙嗪诱导活体HeLa细胞形态变化的动态过程并测量了氯丙嗪诱导的活体宫颈癌细胞黏附力变化。实验表明，低浓度时(低于12.5μmol/L)，氯丙嗪不能诱导细胞形态发生明显的变化；当氯丙嗪浓度达到21μmol/L时，体外培养的活体HeLa细胞质膜边缘逐渐收缩，最后稳定于一定的形态，随着作用时间的增加，细胞黏附能力降低并从培养基底表面脱离。　　 2、硅表面修饰的糖、糖蛋白与凝集素相互作用的AFM研究采用AFM成像和单分子力谱技术分别探测了蓖麻凝集素(RCA120，能特异识别β-半乳糖残基)与硅表面修饰的糖及糖蛋白(半乳糖和去唾液酸胎球蛋白)的相互作用。结果表明，RCA120能特异识别硅表面修饰的半乳糖和去唾液酸胎球蛋白；其相互作用力分别约为94 pN和69 pN。同时研究了其相互作用的动力学过程，发现RCA120与去唾液酸胎球蛋白的相互作用具有更高的亲合性。　　 3、活体HeLa细胞表面糖与凝集素相互作用的单分子力谱通过单分子力谱研究了HeLa细胞表面糖与RCA120的相互作用。结果表明，RCA120能特异识别细胞表面β-半乳糖残基，其相互作用力约为43 pN。另外获得了凝集素与糖相互作用的动力学过程。同时，单分子力谱实验和共聚焦激光扫描显微镜成像结果均表明RCA120与HeLa的相互作用主要发生在细胞膜表面。　　 4、核酸适配体与神经胶质瘤细胞表面细胞粘合素(Tenascin-C)相互识别的单分子力谱通过表面修饰的方法将一种能特异识别tenascin-C的核酸适配体(aptamer)修饰到AFM针尖，然后采用单分子力谱技术研究了该核酸适配体与神经胶质瘤细胞表面tenascin-C的相互识别作用。结果表明，针尖修饰的核酸适配体能特异的识别细胞表面tenascin-C，相互作用力为39 pN；探讨了其相互作用动力学。同时，该aptamer与tenascin-C的相互识别对Ca2+和Mg2+离子具有依赖性。