人类分泌蛋白SI-CLP（Stabilin-1 Interacting Chitinase-Like Protein）是最新发现的类几丁质酶家族成员，包含一个Glyco-18蛋白结构域。SI-CLP的分泌是通过与内吞受体stabilin-1相互作用而介导的。已有的研究表明，SI-CLP在巨噬细胞和中性粒细胞中是高表达的，并且SI-CLP的表达受到二型辅助性T细胞分泌的细胞因子白细胞介素4和糖皮质激素的上调。这些证据表明人类分泌蛋白SI-CLP可作为临床糖皮质激素治疗过程中产生副作用的标志性蛋白分子，并且可能参与到固有免疫性疾病发生和调节过程中。　　 但是在过去的研究中，对于SI-CLP与固有免疫性疾病的关系以及和固有免疫之间的关系依然没有得到阐述，有待于深入研究。　　 本论文的研究发现，SI-CLP蛋白在骨关节炎和风湿性关节炎病人的关节渗出液中有较高的表达。在诱导关节炎大鼠模型中，重组SI-CLP蛋白注射能够显著的加重了大鼠关节炎的发生症状。进一步RT-PCR以及ELISA实验证据结果表明，SI-CLP能够特异性的与巨噬细胞作用，并且会促进炎症细胞因子白细胞介素1beta的高表达。本文的研究表明，分泌蛋白SI-CLP通过对巨噬细胞的特异性作用，提高了炎症因子的表达，进而加重了关节炎的炎症反应。　　 为了进一步解释SI-CLP的功能，本文利用X射线晶体学的方法解析了SI-CLP的晶体结构。SI-CLP的结构呈典型的类磷酸丙糖异构酶（Triose-phosphate isomerase）桶装结构，并且在蛋白表面有一个特殊的窄沟。通过和其他类几丁质酶蛋白进行结构比对发现SI-CLP的窄沟更加开放。本研究通过等离子表面共振（SPR）的方法的方法检测了SI-CLP对不同单糖结合活性的强弱，结果表明，氨基葡萄糖和氨基半乳糖结合活性最强。随后本文使用ITC的方法检测了SI-CLP对葡萄糖胺三聚糖、乙酰葡萄糖胺三聚糖、乙酰葡萄糖胺四聚糖和乙酰葡萄糖胺五聚糖的结合常数。通过比较我们发现SI-CLP对乙酰葡萄糖胺四聚糖的结合最强。LPS是革兰氏阴性菌细胞外膜的主要成分，它可以非特异性地激活机体免疫的淋巴细胞和巨噬细胞，由于LPS的组成部分包括一个多糖核心，因此本文检测了SI-CLP与LPS的结合情况。结果表明SI-CLP能够与LPS结合，并且进一步研究发现SI-CLP可以通过结合LPS而来抑制LPS引起的炎症反应。　　 综上所述，本文的研究证明了SI-CLP在固有免疫性炎症和LPS诱导的炎症过程中具有的免疫调节作用，初步解释了SI-CLP在固有免疫性疾病和在病原入侵诱导的炎症反应中的生物学功能。