发生在核酸和蛋白质之间的相互作用对各种生命活动十分重要，这种作用主要依赖于核酸中的碱基与蛋白质之间氢键的形成和断裂。　　蛋白质的最小单元为氨基酸，氨基酸通过脱水缩合形成肽链。大量研究表明，蛋白质被生物体摄入之后，其大部分都是以肽的形式被吸收。核酸中的碱基共有五种，本文选取其中的三种碱基(腺嘌呤adenine、鸟嘌呤guanine、胞嘧啶cytosine)与九种氨基酸二肽相互作用，以它们之间形成分子间单根氢键的体系为研究对象。应用ABEEMσπ/MM方法对其进行结构的优化和能量的计算。并且进行了相应的ab initioB3LYP/6-311++G(d，p)水平下的结构优化、MP2/6-311++G(d，p)水平下的能量计算。通过由两种方法计算所得结合能的比较，调节氢键相互作用区域内静电相互作用参数kH-bond的大小，拟合参数kH-bond和形成氢键的氢原子与其受体原子上的孤对电子之间距离Rlp,H之间形成的函数——氢键拟合函数kH-bond(Rlp，H)。　　按照形成氢键的原子及孤对电子的标号进行分类，对于同种标号原子及孤对电子之间形成的氢键，调节其氢键拟合函数kH-bond(Rlp,H)中的四个参数A、B、C以及D，使同种标号原子及孤对电子的氢键拟合函数的参数一致。应用所得函数对所选取的复合物进行结合能的计算，与ab initio方法计算所得的结合能进行比较，得到在两种方法下计算的结合能的绝对偏差基本在1kcal/mol以下，最小的绝对偏差达到0.0143kcal/mol，线性相关系数为0.9570，以上的研究结果表明ABEEMσπ/MM方法与ab initio方法符合地很好，并且拟合得到的氢键拟合函数为应用ABEEMσπ/MM方法研究核酸-蛋白质之间的相互作用做了准备。