微丝骨架参与调节细胞中许多重要的生理过程,是细胞的重要组成部分。肌动蛋白结合蛋白参与微丝骨架的动态调控,使得肌动蛋白可以迅速装配成不同类型的微丝网络结构。Formin是一类具有多结构域的肌动蛋白结合蛋白,广泛分布于动物,植物及酵母中。植物Formin同源蛋白按结构域不同可以分为两种类型:Ⅰ型和Ⅱ型。本文通过生物信息学手段以及生化实验方法,对在麝香百合(Lilium longifolorum)中发现的首个Formin家族成员L1FH1的蛋白结构和特性进行了初步的分析和研究。　　通过生物信息学手段分析发现,L1FH1是典型的植物Ⅰ型Formin蛋白,其N端不含线粒体或叶绿体导肽,存在分泌型信号肽,但没有内质网滞留信号;信号肽的C端含有单螺旋跨膜结构,跨膜区域之前的序列位于膜内,而其后包含FHIFH2结构域的序列位于膜外。结合体内实验结果推测,L1FH1可能定位于细胞分泌途径的分泌囊泡膜及质膜上,其FHIFH2结构域暴露于细胞质中行使功能。同源比对以及进化树分析表明,L1FH1与拟南芥(Arabidopsis thaliana)AtFH3和AtFH5的序列相似性较高,分别为58.49％和62.07％,暗示着L1FH1在功能上可能与两者相近。理化性质分析表明,L1FH1的相对分子质量为98,483.0 Da,理论等电点为pH6.0,属于亲水性蛋白质。二级结构预测表明,L1FH1 FH2结构域为全α螺旋蛋白,并且可以形成由三段α螺旋组成的卷曲螺旋结构,起到稳定高级结构的作用。　　体外生化实验表明,包含FH1FH2结构域的截短蛋白L1FH1△Nter没有明显的成核作用;微丝延伸实验及微丝解聚实验表明,L1FH1△Nter能够结合在微丝正端,抑制微丝的延伸及解聚,具有封端能力。而仅包含FH2结构域的截短蛋白L1FH2Cter,在体外既不能促进肌动蛋白成核,也没有明显的封端作用。同源建模以及FH2结构域二级结构比对结果表明,L1FH1 FH2结构域的高级结构与芽殖酵母(Saccharomyces castellii)Bnilp晶体结构大致相同,但其N端连接区域(linker)较长,约34个氨基酸,含有两段p折叠片段和较多的无序结构。已有报道指出,FH2结构域连接片段(linker)的长度及结构可以影响Formin蛋白FH2二聚体的结构及功能。L1FH1 FH2结构域高级结构的特殊性,可能对其生理功能尤其是促进微丝成核的功能造成影响。　　总之,本文表明,L1FH1是典型的植物Ⅰ型Formin蛋白,其FH1FH2结构域及单独的FH2结构域在体外没有明显的促进微丝成核的能力,这可能与其FH2结构域高级结构,尤其是连接区域(linker)的长度和结构有关。