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白细胞介素-2（interleukin2,IL-2）是白细胞介素家庭中的重要成员之一,分子量大约为15KD。它能够促进T淋巴细胞增殖、诱导T细胞和NK细胞产生TNFα,IFNγ和GM-CSF等多种细胞因子;促进B细胞分化及分泌抗体,在机体的免疫反应中具有十分重要的调节作用,是一种重要的免疫调节核心物质,在抗病毒、病原微生物感染及抗肿瘤等疾病治疗中有着广泛的应用。本论文研究对象为三突变体人白细胞介素-2（编码125位半胱氨酸→丙氨酸;18位亮氨酸→蛋氨酸;19位亮氨酸→丝氨酸）,取得的主要研究结果如下:采用PCR技术扩增出IL-2突变体基因,并在基因序列3’端引入His6,将其克隆到表达载体pPIC9K中,成功构建真核融合表达载体pPIC9K-IL-2,电激法转化入巴斯德毕赤酵母GS115,采用G418抗性梯度法筛选,小量表达后经SDS-PAGE电泳检测得到高拷贝高表达工程菌株。从发酵时间、pH值、甲醇补加量三个方面对重组基因工程菌的发酵条件在摇床水平上进行了初步的优化,获得了一个较优的发酵表达条件:发酵液初始pH6.0,甲醇诱导浓度为0.5%,诱导72小时;在上述条件下目的蛋白的表达量占菌体总蛋白的30%以上,目的蛋白的分泌量大约为32mg/L。对酵母工程菌进行大量表达,通过甲醇诱导分泌型表达重组的带His-tag的MvhIL-2蛋白。经离心、超滤浓缩后,采用Ni2+亲和层析对重组蛋白纯化,蛋白纯度为98.6%,电泳检测只有一条带。实验还利用Western-Blotting对目的蛋白条带进行进一步的分析,再次验证了目的条带的表达以及分子量的大小,与理论值相吻合。