【摘 要】
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目的:长期以来,人们认为雌激素通过诱导其受体ER-α66和AP-1蛋白相互作用以激活AP-1的转录活性。本文将探究雌激素激活AP-1的转录活性的另一种全新模式:即通过全新的雌激素受体亚型ER-α36介导的快速雌激素通路直接激活AP-1蛋白磷酸化及转录活性,并深入研究解析其信号通路。方法:（1）在子宫颈癌Hela细胞及人胚肾293T细胞中采用双荧光素酶报告基因实验以相对荧光值检测ER-α36及ER-
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目的:长期以来,人们认为雌激素通过诱导其受体ER-α66和AP-1蛋白相互作用以激活AP-1的转录活性。本文将探究雌激素激活AP-1的转录活性的另一种全新模式:即通过全新的雌激素受体亚型ER-α36介导的快速雌激素通路直接激活AP-1蛋白磷酸化及转录活性,并深入研究解析其信号通路。方法:（1）在子宫颈癌Hela细胞及人胚肾293T细胞中采用双荧光素酶报告基因实验以相对荧光值检测ER-α36及ER-α（ER-α66）分别对AP-1位点及ERE位点的激活转录。（2）使用蛋白免疫印迹实验验证ER-α36介导的雌激素快速通路。（3）使用EGFR抑制剂AG1478检测AP-1的相对荧光值及使用蛋白免疫印迹实验验证雌激素快速通路阻断。（4）分离制备细胞核蛋白和胞浆蛋白,验证ER-α36对ER-α66的入核阻滞。结果:（1）在两株细胞中,ER-α36可激活AP-1的转录活性,不能激活ERE的转录活性。（2）两株细胞中EGFR抑制剂AG1478可减少ER-α36介导的AP-1的转录活性,且雌激素快速通路可被AG1478抑制。（3）ER-α66可激活ERE的转录活性,不能激活AP-1转录活性。（4）在两株细胞中,在雌激素处理条件下,ER-α36可以将ER-α66阻滞在细胞质中,使其入核减少。结论:ER-α36可介导快速雌激素通路MAPK/ERK及AKT直接激活AP-1转录活性。
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构树（Broussonetia papyrifera）作为一种优良的高蛋白木本饲料被广泛地种植。氮素是构树生长发育所必需的营养元素,其浓度的变化不仅影响构树的生长发育和营养品质产生,还影响其氮素吸收利用效率。目前,关于构树在生理及分子层面如何响应氮素供应水平的变化却未被充分研究,这限制了我们准确理解氮素变化对构树生长发育影响的机制。因此,本文以杂交构树为研究材料,设置高氮（30 m M）、中氮（7
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