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为了探明血管紧张素转化酶(Angiotensin-Converting Enzyme,ACE)抑制肽经过胃肠道消化酶的作用后是否还能保持其原有的ACE抑制活性，我们采用了酶解法和发酵法制备了大豆源ACE抑制肽，并应用模拟体外消化模型对其ACE抑制活性进行评价。首先，以大豆分离蛋白(Soybean Protein Isolate，SPI)为原料，以Alcalase蛋白酶为催化剂制备出不同水解程度的大豆蛋白水解产物(SPIH)，再将SPI和SPIH进行模拟体外消化，评价其性质和ACE抑制活性。结果表明，SPI经过碱性蛋白酶Alcalase蛋白酶酶促水解1h、2h和3h后分子量逐渐变小，所生成的SPIH其酸溶性蛋白含量增加，ACE抑制活性增强；经过模拟体外消化后，所有SPIH的ACE抑制活性下降，而SPI的ACE抑制活性上升，SPIH和SPI之间的ACE抑制活性没有显著性差异，表明通过Alcalase酶促水解的方法制备ACE抑制肽保健食品可能是不必要的。第二，以高温豆粕(High-temperature Soybean Meal,HSM)为原料，以Alcalase蛋白酶为催化剂制备HSM水解产物（HSMH），进一步以α-环糊精(α-Cyclodextrins，α-CD)、β-环糊精(β-Cyclodextrins，β-CD)包埋SPIH和HSMH，分析水解产物的苦味，并应用模拟体外消化的方法评价其ACE抑制活性。结果表明，在Alcalase蛋白酶的用量为1500U/g蛋白，酶解温度为50℃，pH值为8.4，底物浓度为4%时制得的ACE抑制活性最高，达到78.85%。与SPIH相比，HSMH含有较多的非蛋白物质，其中总糖含量为18.86%，但HSMH的苦味值显著性降低；经模拟体外消化后，SPIH的ACE抑制活性显著下降，而HSMH的ACE抑制活性保持不变，表明HSMH中存在某种物质比环糊精更能保护其ACE抑制活性和掩盖其苦味作用。第三，以发酵剂1(Lactobacillus Casei-01，Lactobacillus Helveticus-B02)和发酵剂2（Lactobacillus subsp. cermoris, Lactococcuslactics subsp. lactis, Leuconostocmesenteorides subsp. cremotis, Lactococcus lactis subsp. lactis biovar siacetylactis，Streptococcus thermophilus）发酵纯豆浆(Soybean Milk，SM)制备成酸豆奶(Soybean Yogurt，SY)，并运用模拟体外消化模型评价其在贮藏过程中性质和ACE抑制活性的变化。结果表明两组菌种均具有发酵产酸的能力，且活菌数都在1×106cfu/mL以上，SY的7S球蛋白均明显被降解，但SY的ACE抑制活性与SM相当，说明SY中的食物成分对其ACE抑制活性并没有明显的保护作用。