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Mog1是一个进化上保守的并具有重要生理功能的蛋白质。它最初被发现于酿酒酵母中,它能够与Ran发生相互作用并参与小分子物质的核质运输,Mog1的缺失会导致酿酒酵母对温度产生敏感。在2008年,王擎等发现人类Mog1蛋白(hMog1)能够与心脏电压门控钠离子通道α亚基Na_V1.5发生相互作用,参与Na _V1.5从内质网运输至细胞膜上,进而影响细胞膜表面钠电流密度,对Na _V1.5发挥其正常生理功能起到重要作用。一些文献还报道了临床上诸如Brugada综合征、病态窦房结综合征、心率失常等心脏疾病的发生和hMOG1基因的突变有关。除去其参与核质运输的生理机制,hMog1在体内的很多生理功能仍不清楚,本研究希望能够找到更多能够与hMog1发生相互作用的蛋白,并以此为突破点探索更多有关hMog1的生理信息。在本研究中,我们首先构建了pGEX-hMOG1重组质粒,通过测试不同IPTG浓度以及不同诱导温度和时间条件下培养大肠杆菌探索融合蛋白GST-hMog1最佳的表达条件。然后,表达并纯化的GST-hMog1与HEK293全细胞蛋白进行GST pull-down实验,发现了HEK293细胞中可能与hMog1相互作用的差异蛋白条带,我们切取了差异条带并送去北京华大蛋白质研发中心进行质谱分析,通过对差异条带质谱结果的进一步分析,我们筛选得到EF-1β以及14-3-3ε两个可能与hMog1相互作用的候选蛋白并进行后续鉴定。通过GST-hMog1分别与真核表达的EF-1β以及14-3-3ε进行体外GST pull-down实验,我们发现EF-1β能够成功被hMog1拉下,证实了两者在体外存在相互作用,而14-3-3ε未能被拉下。通过在Hela细胞内同时表达flag-hMog1蛋白以及EF-1β-HA蛋白,并进行Co-IP实验,进一步证实了在细胞内EF-1β与hMog1能够发生相互作用。本研究发现的EF-1β是新发现的能够与hMog1发生相互作用的蛋白质,它的主要生理功能是在蛋白质合成过程中进行核苷酸交换。后面我们将继续研究EF-1β与hMog1相互作用的生理机制及功能,并以EF-1β为线索研究更多hMog1在人体内的生理功能。