蛋白质是生物体中含量最多的大分子，也是实现有机生物功能的基本物质之一。自然界中的蛋白质种类繁多，功能多样，是复杂的系统。从理论上研究需要建立一些模型利用有效的方法才能简化它的复杂性，探究它的本质，便于我们更好的认识。本文中，我们建立了新的模型，用统计的方法来研究蛋白质主链中残基问的相对取向问题，从中找出规律，为蛋白质折叠、结构预测等一定范围内的相关工作开创了新的角度，为将来进一步的深入研究奠定了基础。本文的主要内容如下： ㈠通过定义蛋白质链上每个残基的局域参照系，成contact的残基对的相对取向就被唯一的确定了。通过对一套标准的非同源蛋白数据集及数据库DSSP巾相应残基的二级结构的分析，我们发现取向角的分布有倾向性。这与很多由残基的本质决定的凶素有关，如残基的电性及所处的局域二级结构等特征。它们对残基取向分布的影响是非常复杂的，这些取向分布也受残基对的序列间隔影响。除了总体取向倾向，不同残基对取向的倾向程度也各有差别。 ㈡基于氨基酸残基局域几何结构上的取向定义，我们对蛋白质中氨基酸残基对间的取向倾向做了个调查。我们发现不同的氨基酸对有共同的取向倾向。不同的支链或加强或减弱这种共同倾向，这与堆积效应有关。一些氨基酸有特殊的局域弹性，可能会产生除共同倾向外的其它取向倾向。另一项关于有不同二级结构倾向的氨基酸对的分析表明，方向性的相互作用比堆积或局域弹性更有效的影响取向分布。所有的这些结果帮助我们更好的洞察蛋白质中氨基酸的组成，及一些相关联的相互作用之间的关系。 ㈢用修改的Boltzmann公式，计算了天然蛋白质中残基间的相互作用势。并将结果同Miyazawa和Jemigan的作了拟合，得出很好的相关性，证明我们简化的合理性。又在此基础上，分析了由残基间contact定义中序列间隔的不同引起的拟合相关系数的不同，发现序列间隔增加时相关系数稍好。此外，还拟合了不同二级结构下的残基问相互作用势，结果与前人的性质一致，这再次肯定了我们的简化。