组氨酸(His)是人体血红素的主要成份之一，在细胞内液和血液的pH值时有显著的缓冲效应，这对于红血球在血液中输送氧气和二氧化碳的功能是至关重要的。组氨酸衍生物在光合作用的电子转移过程、酶催化反应和蛋白质的结构确定中起关键作用。两个杂环间的氢键作用在各种生物体系中广泛存在，并且是决定这些复合物生物功能的主要因素之一。这类分子间氢键和分子内氢键在分子构型、晶体堆积、蛋白质折叠和核苷酸间的成键中都起着非常重要的作用。一般认为，生物大分子的有序结构是由一系列包含氢键在内的分子间作用共同决定的。咪唑(ImH)独特的环状结构使得其环上一个氮原子得到质子的同时能在另一个氮原子上失去另外一个质子，这个行为已经被用来解释咪唑在固态时的质子导电性质和有实际生物体系环绕时存在长氢键链的现象。 为了考察生物分子的电子结构、分子构象与反应活性、生物功能之间的关系，运用密度泛函理论方法研究了组氨酸衍生物之间的耦合特征、电荷分布、红外光谱、分子轨道、核磁信号、异构化机理和相关能量。主要考虑各调控因子(文中涉及到的有电子效应、水合效应、金属离子、溶剂效应、接触距离和点电荷依赖性、温度和压力)对体系的影响，发现了电荷转移、质子传递、储能效应和电子桥双氢键等一系列有意思的现象，取得一些有价值的研究成果，为化学实验及其它生命体系的研究提供了重要的理论信息。主要的研究成果与创新简述如下： (?) 荷质转移活性位间的耦合问题 对生物大分子结构与功能的研究不仅能揭示细胞生命活动的机理，推动分子对接技术的发展，而且有助于药物与受体之间的识别、结合过程及作用方式的探讨。授受体活性中心间的耦合作用是发生进一步荷质转移和体现物质功能性的重要前提。组氨酸是生物体中一个重要氨基酸残基，其活性支链咪唑是一个重要的质子传递体。通过本文的理论研究发现，咪唑与咪唑阳离子电子转移复合物存在四类耦合模式(C…N、N…N、单氢键和双氢键)的19种稳定异构体，分析了其相对稳定性及标志性特征。含有N-H…N型氢键异构体的两个分子片间都存在自发的质子转移，表明荷移可以引起自发的质移。复合物绝热电子亲和势(E_A)接近180.0千卡／摩尔，含有C-H…N型氢键异构体的E_A最大，而包含质子转移异构体的E_A最小。比较了绝热、非绝热电子亲和势并分析了它们的组成。具有C…N