蛋白激酶CK2广泛分布于真核细胞之中，是一种高度保守性的丝/苏氨酸蛋白激酶，包含有两个催化亚基(α/α)与调节亚基(β)。有相关的研究已表明蛋白激酶CK2在细胞周期、分化与增殖过程中发挥重要作用，亦能调控一些肿瘤抑制蛋白、原癌基因的活性与稳定性，在许多肿瘤细胞中都发现CK2的活性升高或是被激活。还有相关研究表明CK2可以通过磷酸化促细胞凋亡蛋白来抑制细胞凋亡，以阻止凋亡调控。因此，降低CK2的活性或使用小分子抑制剂来抑制其活性，能够减少体内癌细胞的生长。　　本研究以催化亚基CK2α作为分子靶点，从分子克隆构建重组质粒开始，通过尝试不同的表达宿主，最终发现在大肠杆菌E.coli BL21(DE3)表达宿主中可以获得表达量较高的可溶性蛋白激酶CK2α;重组蛋白经金属离子亲和层析及离子交换层析技术进行分离纯化，得到了较高纯度的蛋白，并采用分光光度法测定其活性，建立了稳定的酶活体系（Z-因子=0.74）;然后采用高通量药物筛选技术手段对化合物库中500余种化合物进行筛选，共筛选出了7个抑制率较高的化合物，抑制效果最好的IC50值为26.18μM。　　本课题的研究意义在于利用高通量药物筛选技术筛选出针对蛋白激酶CK2α的ATP竞争型抑制剂，并进一步研究其作用机制，为寻找和开发抗肿瘤的先导化合物提供一定的借鉴，也为抗肿瘤候选化合物筛选的研究，及蛋白激酶特异性抑制剂筛选模型的构建提供一定参考。