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BAG蛋白能够作为分子伴侣调节蛋白广泛的参与动物细胞内多种进程的调节,包括细胞的增殖、生长以及凋亡途径。近来的研究表明,植物中也具有BAG蛋白,它们广泛的分布在植物细胞的细胞质及细胞器中,通过调控程序性细胞死亡(programmed cell death,PCD)进而调控多种生理生化途径。程序性细胞死亡的发生贯穿植物的所有生命进程,包括种子萌发、营养及生殖器官发育、抵抗生物及非生物胁迫及个体的衰老死亡。因此BAG蛋白对于植物的生长发育、抵抗逆境胁迫以及衰老死亡起着关键的调控作用。拟南芥BAG蛋白(Arabidopsis thaliana BAG protein, AtBAG protein)家族共有七个成员,根据其结构组成的差异可以分为两组。第一组由AtBAG1-4组成,它们除了具有特征性的BAG结构域外,还包含了一个泛素样结构域(ubiquitin-like domain)。这一结构组成与哺乳动物BAG1较为相似。另一组成员包括AtBAG5-7,其特点是在BAG结构域的上游紧密的分布着一个IQ基序(IQ motif)。IQ基序是潜在的钙调蛋白(Calmodulin,CaM)结合位点,这一结构组成是植物BAG蛋白所特有的。本论文对AtBAG1-5的各特征性结构组成进行了结构解析,证实了AtBAG1-4BAG结构域与哺乳动物BAG5在结构和功能上的高度同源性,同时揭示了其泛素样结构域与BAG结构域在结构与功能上的独立性。而AtBAG5BAG结构域则表现出较为独特的结构特点,其特殊的表面电荷分布意味着潜在的底物多样性。本论文同时也解析了AtBAG5与CaM的复合物晶体结构,首次提供了植物蛋白通过IQ基序识别、作用于钙调蛋白的晶体结构证据。本研究证实植物BAG蛋白能够作为分子伴侣Hsp70/Hsc70的核苷酸交换因子(Nucleotide exchange factor,NEF),为其调控植物细胞PCD进程提供了可能的解释。