诸多植物蛋白通常都体现出良好的乳化性能，然而迄今对一些主要多聚贮藏球蛋白（7S/11S球蛋白）的乳化与界面性质的分子机制仍然缺乏科学的认知。此类多聚球蛋白的乳化性不仅取决于三、四级构象特征，而且还与其界面特性紧密相关。揭示球蛋白的乳化和界面性质的分子机理，对于蛋白稳定乳液的应用及高乳化性蛋白制品的研发有重要的学术意义。本文先以牛血清白蛋白（BSA）作为单聚体球蛋白的模型，探索了三级构象柔顺性对其乳化及界面性质的操控作用，揭示三者之间的相关性。之后，进一步以豆类来源的vicilin作为三聚体球蛋白的代表，通过对比研究，探索了四级构象柔顺性对其乳化与界面性质的重要性。具体研究结果如下：通过调节蛋白和巯基乙醇（2-ME）浓度调控蛋白构象柔顺性的途径，系统地研究了BSA三级构象柔顺性对其乳化性质的影响。结果表明，BSA分子的构象状态与浓度（c：0.001%-1.0%）紧密相关。对于BSA分子来说，低于某个临界浓度（接近0.5%），二硫键（S-S）的断裂使得BSA分子结构逐渐展开；而高于该临界浓度，结构展开的分子发生构象重组。BSA分子的构象变化导致乳液性质及稳定性发生了一系列的变化，但这种变化与浓度有关。总的来说，当c=0.25%时，随着S-S裂解度的增加，提高了BSA乳化能力和乳液稳定性；当c=0.5%-0.75%时，趋势相反。此结果证实BSA分子构象柔顺性对其乳化性质产生重要影响。采用动态滴形分析法和振荡滴技术，进一步研究了BSA分子构象变化对其在玉米油-水界面上的吸附动力学特征和界面膜扩张流变特性的影响。结果表明，在低c（0.01%-0.5%）下，界面压力（π）随着S-S裂解度的增加而上升；在高c（1%）下，结果相反。蛋白吸附在O/W界面上的界面压力变化在一定程度上反映了蛋白的构象信息。当c<0.5%时，S-S裂解度的增加可使BSA分子吸附在界面形成较好的粘弹性膜；而c>0.5%时，结果相反；当c=0.5%时，BSA分子结构的变化对界面膜粘弹性能的影响较小。可见，BSA分子的界面与乳化性质存在紧密的相关性。以三种四级构象存在显著差异的豆类7S球蛋白（vicilin）作为三聚体球蛋白代表，研究了其在不同浓度下的乳化和界面性质。结果表明，蛋白浓度的增加（0.25%-2.5%）有利于提高所有vicilin的乳化能力，却降低了芸豆和红豆vicilin的乳液稳定性；绿豆vicilin乳液稳定性变化模式却不同，当c=1%时，乳液稳定性最差。阐明了四级构象差异对乳化和界面特性（ζ-电位，界面蛋白含量和吸附膜厚度）产生重要影响。上述研究结果显示，球蛋白的乳化性质与界面性质紧密相关，两者在低于临界饱和（蛋白）浓度条件下都取决于其三、四级构象的柔顺性。对于单聚体球蛋白而言，构象越柔顺，越易在界面形成更佳的粘弹性蛋白膜，从而形成更加稳定的乳液，否则相反。对于多聚球蛋白来说，四级构象越柔顺，在低蛋白浓度下，更易在界面吸附，从而体现出更强的乳化能力。