大豆蛋白是一种理想优质的植物蛋白资源，具有多样的功能特性，在各类食品中应用广泛。7S球蛋白（β-conglycinin）和11S球蛋白（glycinin）是大豆蛋白主要的储藏蛋白质，二者在可溶性大豆蛋白中所占比例超过70%。7S球蛋白的α、α′亚基包括延展区和核心区，β亚基只有核心区。延展区和核心区对于大豆蛋白的功能性质有不同的作用。11S球蛋白由碱性亚基和酸性亚基组成。作为储藏蛋白，它们缺少一个运载小分子的疏水腔。目前对于大豆蛋白改性的一个新趋势是在蛋白亚基水平上进行。谷氨酰内肽酶（glutamyl endoproteinase，EC3.4.21.19）专一性酶切蛋白质多肽链C-末端的谷氨酸和（或）天冬氨酸残基α羧基形成的肽键，分开7S球蛋白的延展区和核心区，并对大豆蛋白起到疏水性修饰的作用。本文采用谷氨酰内肽酶对大豆蛋白进行限制性水解，研究了酶改性后的11S球蛋白与色素结合能力的变化，以及7S球蛋白乳化性和凝胶性的变化，探讨谷氨酰内肽酶的应用和7S延展区的作用，结论如下：（1）11S球蛋白经谷氨酰内肽酶轻度水解后，粒度、电位、表面疏水性随着水解度的增加而增加。水解度为1.5%的11S球蛋白与红曲色素的结合常数最大，二者最大结合量为215U/g pro。该蛋白-色素复合物经过24h光照后，红曲色素的色价保留率为90%，提高了天然红曲色素的光稳定性。（2）对比了天然7S球蛋白、水解7S（7S-GE）和7S核心区的乳液性质，7S-GE形成的乳液在不同pH值、不同离子强度、加热和储藏条件下表现出跟天然7S球蛋白相似的性质，。单独7S核心区形成的乳液则粒径显著增大，乳化活性明显减弱，对盐离子表现出较高的敏感性，无论是乳滴的均匀性、乳液的稳定性都逊色于天然7S球蛋白或者7S-GE乳液。7S球蛋白亲水性的延展区影响着大豆蛋白的乳化能力和乳化稳定性。（3）对比了天然7S球蛋白和7S-GE的热致凝胶性质，7S-GE所形成的热致凝胶与天然7S球蛋白相比，外观上颜色变得更白、质地变得更软；凝胶强度有所降低，并且脆性变大，易被破坏；网络结构粗糙、不均匀，网络中充满了球状聚集体，网孔之间缺乏交联；持水能力也显著下降了；对于盐离子表现出更高的敏感度。7S延展区有利于大豆蛋白凝胶硬度的增加、有序网络的形成、凝胶强度的增加以及具备一定的抗盐能力和持水能力。