Tudor结构域是一类组蛋白甲基化的识别蛋白结构域，在转录调控方面起着重要作用。随着越来越多的tudor结构域的结构被解析出来，发现不同蛋白质的tudor结构域虽然有着一定的序列同源性，但是其折叠方式却不一定相同。本研究以JMJD2A和53BP1的tudor结构域为研究对象，通过设计突变体，试图找到导致结构不同的关键残基，从而改变两个tudor结构域的折叠模式，是蛋白质设计思路的一次尝试。本研究表明，序列上较明显的三个残基SHP并非折叠不同的根本原因;另外本研究还构建了一系列其他的突变体，并从中得出蛋白质折叠的一些经验，有助于进一步理解蛋白质的折叠问题。　　 USP7和UHRF1都是调控基因表达相关的蛋白，两者在调控DNMT1的泛素化以及稳定性方面发挥着作用。两者之间存在着相互作用，对该作用模式的研究有助于理解UHRF1在维持DNA甲基化以及USP7的调节基因表达功能。本研究以结构生物学的方法寻找UHRF1与USP7发生相互作用的片段，确证了UHRF1的Spacer结构域与USP7有着相互作用。该作用在低盐离子强度下有作用，但是UHRF1的结构域可以进一步缩小和优化。本研究构建了UHRF1的不同位置的片段，并总结出两个蛋白各自的纯化方法，为后续的晶体结构研究提供了实验基础。　　 NSD1是包含SET结构域的组蛋白甲基转移酶，其主要作用是催化核小体组蛋白H3的36位赖氨酸(H3K36)的二甲基化。研究表明，NSD1与Sotos综合征密切相关。为了在分子水平上更好的理解NSD家族的H3K36甲基化酶的活性以及其在病理学上的功能，我们对NSD1进行了结构生物学研究和分子动力学模拟。晶体结构展示了NSD1以及甲基供体SAM的作用模式。然而该结构并无底物H3K36结合的口袋，展示的是非活性构象。通过分子动力学模拟，我们能够找到NSD1表面柔性残基，并展现出蛋白质结合底物的口袋由关闭到开放的过程。由分子动力学模拟得到活性构象并通过对接方法得到NSD1-核小体复合物结构，对理解NSD1的作用模式有着重要意义。