呼吸道合胞病毒（Respiratory syncytial virus,RSV）是一种不分节段的负链RNA病毒（Single-stranded,non-segmented,negative-sense RNA viruses,NNSVs）,属于单分子负链RNA病毒目（Mononegavirales）,肺炎病毒科（Pneumoviridae）。RNA在有效地折叠到特定结构和在结构构象之间转换方面面临着巨大的挑战。此外,由于RNA侧链的多样性有限,非天然碱基对很可能在折叠过程中形成,形成没有功能活性的错误结构。且因为没能折叠成正确构象的RNAs中含有大量的双链区域,他们很难被重新折叠形成正确的构象。宿主和病毒会编码产生RNA重塑蛋白（RNA remodeling proteins）,将错误折叠的RNAs重新折叠成正确的构象。这类蛋白能够打开错误折叠的RNAs的双链区域,并重新折叠成正确的构象,使得RNAs能发挥其正确功能。根据RNA重塑蛋白对于NTP的依赖性分为两大类:RNA解旋酶（RNA helicase）和RNA分子伴侣（RNA chaperone）。对于RNA病毒来说,病毒本身所编码的RNA解旋酶能够促进RNAs折叠或重折叠成正确的构象,在病毒转录和复制中发挥重要作用,在病毒生命周期中发挥关键作用。RSV是一种普遍存在的病原体,主要感染婴幼儿、老年人和免疫力低下的成年人,能致使严重的呼吸道疾病。RSV感染的高发病率与高流行性导致所有人在三岁以前至少感染过一次该病毒,这也使得RSV成为严重的公共卫生问题之一。RSV的P蛋白同NNSVs中其他病毒的P/VP35蛋白的功能类似,是一个多功能蛋白,能与多个蛋白相互作用,并能与聚合酶L,核蛋白N,基质蛋白M2-1相互作用起始病毒的转录和复制。但是,对于RSV是否编码解旋酶知之甚少。在本论文中,我们体外纯化得到了真核表达的P重组蛋白,发现P蛋白具有NTPase活性和类解旋酶的活性（helicase-like）,能高效率地水解ATP、GTP、UTP,且表现出GTP>ATP>UTP的利用率,而对于CTP则不具有水解活性,并能够解开双链RNA。此外,我们也对P蛋白的NTPase及类解旋酶活性进行了进一步的解析,发现P蛋白必须在具有NTPs（不包括CTP）和金属二价阳离子的存在下才能发挥这两种活性。在反应体系中含有ATP的情况下,RSV P能同时解开3’端和5’端突出双链,且对于5’端突出双链的解旋活性强于3’端突出双链。进一步将ATP设置成浓度梯度,发现P蛋白对5’端突出双链的解旋活性随着ATP浓度的增加能增强。进一步通过突变,我们找到了P蛋白的NTPase活性位点,并证明了P蛋白的NTPase活性是发挥其解旋依赖所必不可少的。我们的研究首次在肺炎病毒科中发现了病毒蛋白具有NTPase与类解旋酶活性,并找到了其NTPase活性位点,这为RSV的抗病毒药物的研发提供了新的靶标。