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本文在前言部分首先介绍了二磷酸果糖的性质及其目前主要的检测方法，然后介绍了蛋白质磷酸化的意义并概述了磷酸化蛋白分离富集研究进展，同时阐述了铀酰salophen配合物结构特性及其一些应用，最后介绍了氨基荧光素的性质和应用。第二章我们合成了一种Salophen与荧光素的连接物以用作铀酰的荧光探针。首先用水杨醛和3,4-二氨基苯甲酸合成含羧基的四齿西佛碱配体Salophen，再将Salophen与5-氨基荧光素通过缩合反应生成连接物Salophen-荧光素。然后将Salophen-荧光素与铀酰反应生成配合物铀酰-Salophen-荧光素。用红外光谱、紫外可见吸收光谱和荧光光谱研究了salophen-荧光素及其与铀酰的配合物的光谱性质。合成的Salophen-荧光素的荧光强于5-氨基荧光素，但弱于其与铀酰的配合物。一定条件下Salophen-荧光素的荧光强度随着铀酰浓度的增加而线性地增强。实验结果表明Salophen-荧光素可作为铀酰的荧光探针。在第三章中我们介绍了一种双受体夹心荧光法法检测二磷酸果糖的分析方法，并且在检测中我们以1,6-二磷酸果糖(F-1,6-BP)作为目标分析物。方法中的固相受体是通过共价键接枝到载玻片上的固相化铀酰-salophen配合物（简写为IUS）。标记受体则是一种用荧光素标记的铀酰-salophen，即铀酰-salophen-荧光素（简写为USF）。在这种双受体夹心法中，检测样品中F-1,6-BP的步骤如下，F-1,6-BP首先通过配位反应与IUS相结合，然后再与USF结合，最终形成一种IUS-F-1,6-BP-USF的夹心式结构。我们通过测定结合在载玻片上的IUS-F-1,6-BP-USF的荧光强度来达到定量测定F-1,6-BP的目的。在最佳条件下，测得F-1,6-BP的线性范围为0.05-5nmol/mL，最低检测限为0.027nmol/mL。实验表明，该方法能成功的用于分离测定实际样品中的F-1,6-BP，并且结果令人满意。在第四章中我们介绍了一种应用固定化金属离子层析柱法对磷酸化蛋白进行分离富集的方法。该方法基于铀酰-salophen对磷酸基团的特异性吸附而建立。我们制备了将铀酰-salophen结合在硅胶上的粒子（USSG粒子）并将其作为磷酸化蛋白的固相受体。用这种粒子制备了固定化金属离子层析柱。在一分离过程中，先将蛋白质酶解为多肽，然后使多肽通过层析柱，层析柱中的USSG粒子可将磷酸化多肽捕获。再用0.5mol/L盐酸洗脱被捕获的磷酸化多肽，从而达到分离富集磷酸化蛋白的目的。实验结果表明该方法能有效地分离富集磷酸化蛋白。