由蚕或蜘蛛产生的丝纤维是一种性能优良的结构材料。近年来,丝蛋白作为天然生物医用高分子材料的应用研究受到广泛关注。天然丝纤维的形成是丝素蛋白从可溶性的无规或螺旋（SilkⅠ）构象转变为不溶性的β-折叠（SilkⅡ）构象的过程。研究发现,一定浓度的金属离子,如K⁺,Na⁺,Ca²⁺,Cu²⁺离子可以促进SilkⅠ到SilkⅡ构象的转变。Mn（Ⅱ）离子是存在于蚕腺体和丝纤维中的金属离子之一,但其扮演的角色尚不清楚。因此,本工作使用¹³C固体核磁共振(¹³C solid-stateNMR)和顺磁共振（EPR）方法研究Mn（Ⅱ）在丝素蛋白中所扮演的角色。¹³C solid-state NMR研究发现,Mn（Ⅱ）离子对丝素蛋白的构象转变影响并不显著。EPR研究结果表明,Mn（Ⅱ）离子在丝素蛋白中以两种形式存在:一是与丝素蛋白形成六配位的Mn（Ⅱ）/丝素蛋白络合物（Mn（Ⅱ）/SF complex）,二是六水合Mn（Ⅱ）离子络合物(Mn（H₂O）₆²⁺)。与丝素蛋白直接络合的Mn（Ⅱ）离子作用的氨基酸残基位于丝素蛋白重链的亲水性区域（hydrophilic spacer）,这种作用使丝素蛋白倾向于形成SilkⅡ构象;而六水合锰离子络合物在某种程度上则具有稳定丝素蛋白SilkⅠ构象的能力。同时,丝素蛋白的EPR谱在g=2.0030±0.0005位置显示出单峰,表明丝素蛋白中有自由基存在。利用密度泛函理论计算¹H超精细耦合常数,并用EasySpin软件计算理论EPR谱,结果证明,丝素蛋白中的自由基是酪氨酸自由基,并且这种自由基处于SilkⅠ构象的结构域。另外,计算表明,酪氨酸残基自由基的EPR谱敏感地依赖于蛋白质的结构,这表明酪氨酸自由基可以作为一种分子探针来研究丝素蛋白的结构信息。另外,运用固体核磁共振技术研究了聚丙氨酸多肽片段（Ala）₅与高分子齐聚物（聚苯乙烯,分子量2000及聚异戊二烯,分子量2210）共聚而成的类蜘蛛丝蛋白共聚物——聚苯乙烯-co-聚丙氨酸共聚物（PS-co-PAL）和聚异戊二烯-co-聚丙氨酸共聚物（PI-co-PAL）的结构及分子运动.共聚物¹³CCP/MAS NMR谱及其旋转坐标系中自旋-晶格弛豫时间T_1ρ(¹³C)的结果表明,此两种共聚物中多肽片段（Ala）₅具有相同的化学位移,即相似的化学环境和二级结构,并具有相近的T_1ρ(¹³C),即类似的聚集态结构.但共聚物的宏观力学性质明显不同.常温下,PS-co-PAL呈硬颗粒状,PI-co-PAL呈橡胶状且易拉伸,说明它们与高分子链段的性质密切相关.此外,本工作用基因工程方法合成了与老年痴呆症相关的淀粉样多肽Aβ42。Tricine-SDS-PAGE电泳和MOLDI-TOF/MS/MS方法证明了我们所合成的目标产物为Aβ42。圆二色谱的结果表明Aβ42的水溶液主要以无规构象存在,说明此合成方法不会造成Aβ42的构象向β-折叠转变。