乳腺癌是我国女性常见的恶性肿瘤之一，其死亡率仅次于肺癌居第二位，且发病率呈直线上升趋势。阿霉素和紫杉醇是乳腺癌临床化疗中的基础用药，两者分属于抗生素类和抗微管药物，它们的药物作用机理已获广泛关注。热休克蛋白27(Hsp27)属于小分子热休克蛋白，参与细胞应激反应、细胞凋亡和肌动蛋白重组等多种细胞生理活动。已有研究表明Hsp27可能是一种抗凋亡蛋白，它可抑制癌细胞凋亡，提高乳腺癌的发生和转移，使患者产生化疗和放疗抗性。众所周知，Hsp27的一些功能是由与它相互作用的蛋白质介导的。蛋白复合物的形成常常是很多生命活动的基础，同时它们形成了多种分子机制从而行使各种生物学功能。相同的复合物由于不同的因子又可以行使截然不同的功能。为了阐述Hsp27的功能以及发现新的药物靶标，研究药物刺激下的Hsp27相互作用的蛋白是至关重要的。本文旨在研究乳腺癌细胞MCF-7在药物处理前后细胞中与Hsp27相互作用蛋白质的变化，进一步了解Hsp27的功能及其作用靶蛋白。　　 本文通过MTT法测定药物作用后的癌细胞增殖抑制情况、光学显微镜观察细胞形态变化，结果表明阿霉素和紫杉醇显著抑制了癌细胞增殖。在此基础上，用免疫共沉淀和蛋白质组学技术对药物作用前后与Hsp27相互作用的蛋白质进行研究。经双向电泳(2-DE)蛋白质表达谱图和MALDI-TOF-TOF质谱分析，鉴定了17个与Hsp27相互作用的蛋白质。这些蛋白质参与了应激反应、基因调控、蛋白修复及细胞生存供给等细胞生理活动。　　 根据这些蛋白质与Hsp27相互作用的相关性，本文选择了角蛋白8(CK-8)和蛋白L-异天冬酰胺甲基转移酶(PIMT)两种蛋白质，通过wester.blot免疫印迹法对蛋白质表达水平进行验证。免疫印迹结果与2-DE图谱分析结果保持了较高的一致性。　　 这些结果为进一步阐明Hsp27的功能及发现新的抗癌药物作用靶标提供了线索。