通过Sephadex G-75凝胶柱过滤，CM-Sepharose CL-6B和DEAE-Sephadex A-50离子交换柱层析，从广西眼镜王蛇毒中分离到一种电泳纯的酸性磷脂酶A₂，命名为APLA₂-1。它的相对分子质量约为15ku，等电点为5.4，酶的比活力为108μmol/mg·min^-1；氨基酸组成分析表明，其分子中含有较多的二硫键（7对），酸性氨基酸（Asp，Glu）占有较大比例（＞21％）；利用蛋白质直接测序测得其N端序列为NLIQFGNMIQCTVPGF；药理实验表明它对实验用小白鼠有致死性(LD₅₀～6.6mg/kg)，并具有抗血小板聚集活性，间接溶血活性，肌毒性，心脏毒性，以及极弱的细胞毒性。为了得到APLA₂-1的蛋白质全序列，本研究还利用基因克隆的方法测定了APLA₂-1的cDNA序列，从而推导出蛋白质序列。APLA₂-1的cDNA包含一个453 bp的完整的读码框架，编码27个氨基酸的信号肽和124个氨基酸的成熟肽，具有典型的PLA₂序列特征，它的成熟肽N端的1～15位氨基酸残基序列与蛋白质直接测序的结果完全一致。利用Antheprot 4.3 c蛋白序列分析软件包预测了它的二级结构和部分理化性质。蛋白质序列同源性分析表明，它与福建眼镜王蛇和台湾眼镜王蛇蛇毒PLA₂具有极高的同源性，而与部分眼镜蛇毒PLA₂同源性相对较低。APLA₂-1的分离纯化、性质研究和基因克隆，为其进一步进行晶体结构研究，基因定点突变，进而探讨蛇毒活性蛋白结构与功能关系及PLA₂生物进化创造了良好的条件。