【摘 要】
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采用酵母表面展示系统,表达带3蛋白膜结构域(Gln404~Val911)至酵母细胞膜,功能研究表明,表达后的膜段结构域具有离子转运的活性,同时,带3蛋白抑制剂DIDS能够抑制其离子转运的
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采用酵母表面展示系统,表达带3蛋白膜结构域(Gln404~Val911)至酵母细胞膜,功能研究表明,表达后的膜段结构域具有离子转运的活性,同时,带3蛋白抑制剂DIDS能够抑制其离子转运的功能.利用PCR方法,以pFAST-Bac-mdb3为模板扩增出带3蛋白膜段结构域的四种截断突变体,分别去除带3蛋白C端域后4个(Ala908~Val911)、16个(Asp896~Val911)、20个(Lys892~Val911)、32个(Asn880~Val911)氨基酸序列,测序后将其克隆至表达载体pYD1上,构建酵母表达质粒pYD1-Trunc4/Trunc16/Trunc20/Trunc32,诱导4组突变体的蛋白质表达,然后分别测定Cl<->的转运活性,结果发现去除后20个(Lys892~Val911)氨基酸残基后,离子转运活性明显下降,而去除后32个(Asn880~Val911)后,离子转运没有进一步下降,说明Lys892~Phe895 4个氨基酸残基在带3蛋白的离子转运过程中发挥重要作用.采用磷酸钙介导的悬浮细胞转染法,将纯化的表达载体pYD1-mdb3转染K562细胞,观察K562细胞的生长状态,在37℃、5％CO2及一定湿度条件下继续培养一段时间后,通过SDS-PAGE和Western Blot分析证实了带3蛋白的表达.细胞计数后,以As<,2>O<,3>诱导K562细胞凋亡,线粒体膜电位的测定和DNA的提取结果显示,表达带3蛋白的K562细胞对As<,2>O<,3>更敏感.上述研究结果不仅揭示了带3蛋白C-末端的结构和功能,同时为进一步研究带3蛋白在疾病、肿瘤发生和凋亡过程中的作用提供了线索和依据.
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