贻贝闭壳肌的“疤痕”位置(AMS)是闭壳肌粘结贝壳的固着点。它是一个非常重要的有机-无机界面和应力分布区域。疤痕是最重要的应力分布位点,与肌腱-骨骼的粘附相连的位点结构相似。尽管最近有一些关于这方面的研究,但对于贻贝“疤痕”的结构和矿物组成还不是非常了解。对厚壳贻贝Mytilus coruscus疤痕的结构、有机质和矿物结构研究发现,疤痕中存在分层结构,有机质和以不同形式存在的矿物质。在Mytilus coruscus的AMS位置柱状层和珍珠层中,文石是其碳酸钙矿物的主要存在形式,也有少量方解石的存在。这与同属于贻贝属的Mytilus galloprovincialis的实验结果比较相似,只不过文石相对含量稍有区别。有机质的研究表明至少有一种分子量约为70 kDa的蛋白质优先存在于该柱状层中。另外,我们通过研究三种双壳类的AMS位置：Mytilus coruscus, Chlamys farreri和Ruditapes philippinarum。结果显示这三种双壳类生物的AMS处的结构是非常不同的。通过扫描电子显微镜,我们发现Mytilus coruscus和Chlamys farreri的AMS处,在片层状的珍珠层上方,有一层柱状层,特别是在Mytilus coruscus的AMS位置,这个界面层更加规则。原子力显微镜显示,这些双壳类中的AMS位置的壳结构比起其他珍珠层位置更为光滑。红外光谱和X射线衍射显示AMS位置柱状层的物质组成和珍珠层是有细微区别的,虽然二者都主要由文石构成,但AMS位置柱状层文石含量更高。通过十二烷基苯磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳对蛋白进行分离分析表明,在Mytilus coruscus的AMS界面高度有序的柱状层中,有一种分子量大约在70 kDa的特异性蛋白。我们对这种分子量为70 kDa蛋白的提纯方法进行了摸索,主要方法是利用8 M尿素溶液对贝壳粉进行粗提,再用高压液相色谱法(HPLC)对蛋白进一步提纯。C8反相色谱柱对蛋白纯化的效果较好,基本能从多种蛋白中分离出70 kDa和100 kDa两种蛋白。这两种蛋白性质相近,各种色谱柱均较难分离。最终,采取凝胶洗脱的方法,获得纯净的70 kDa蛋白。对这种蛋白进一步的分析表明,它具有很高含量的天冬氨酸Asx(Asp+Asn),谷氨酸Glx(Glu+Gln)和甘氨酸Gly。对它的蛋白质凝胶样品鉴定的结果表明,这种70 kDa的特异性蛋白与贻贝的两组基因>gi|XXXXX|comp269280_c1_seq1orf=823-3420(-)和>gi|XXXXX|comp267300_c0_seq1 orf=2-1066(-)都有很大的关系。在蛋白纯化过程中,一直较难以分离的70 kDa和100 kDa蛋白之间也存在着一定的联系。基因>gi|XXXXX|comp269280-c1_seq1 orf=823-3420(-)与这两组蛋白的合成都有一定的联系。在贻贝闭壳肌-壳界面处存在的特异性70 kDa蛋白的粘附性质等相关性质还有待于进一步探究,但可以确认,这种蛋白在有机-无机界面之间的粘结一定发挥了重要的作用。对于贻贝足蛋白的相关粘附性研究可以为进一步实验提供一些借鉴和启发。AMS位置的这种特殊结构和组成对这个特殊应力点的稳定性,粘结和功能方面都可能发挥了很重要的作用。