大豆分离蛋白(SPI)因其良好的功能特性和较高的营养价值而作为食品配料广泛应用于食品加工。然而,低温冷冻会对大豆分离蛋白的理化特性和凝胶特性造成一定程度的改变,进而影响冷冻食品品质。本文通过对冻藏过程中大豆分离蛋白溶液和凝胶特性进行分析,明确大豆分离蛋白溶液和凝胶冻藏特性;研究通过改性方式,将明胶分子和大豆蛋白分子通过转谷氨酰胺酶相交联,开发了一种具有凝胶抗冻性大豆分离蛋白制备技术和相关产品。结果表明:酶交联改性方式有效提升了大豆蛋白凝胶的冻藏稳定性。这一研究对于建立和完善大豆蛋白凝胶抗冻理论体系、创新大豆蛋白改性加工利用技术、扩大大豆蛋白的使用范围和提高大豆蛋白的应用价值有重要的指导意义。本文对冻藏不同时间的大豆分离蛋白(SPI)和超高温瞬时杀菌大豆分离蛋白(USPI)溶液的相关理化特性和功能特性进行分析。结果表明:冻藏过程中溶液中的SPI和USPI发生变性,蛋白疏水暴露程度增大,SPI和USPI溶液中形成了大分子可溶和不可溶聚集体,但聚集体的亚基组成没有变化;SPI和USPI可溶蛋白粒径增大,粘度下降。此外,冻藏降低了 SPI和USPI溶液的凝胶能力和乳化活性。通过65℃、90℃和135℃三个不同温度处理所得SPI(分别记为65SPI、90SPI和USPI)、不同pH值(pH2、pH7、pH9)、不同离子强度(10、10.1和10.2)制备凝胶,并研究其冻藏期内凝胶特性的变化。结果表明:随冻藏时间延长,不同条件下SPI凝胶持水性和凝胶可溶蛋白含量呈下降趋势,而凝胶硬度呈增大趋势。凝胶持水性的下降和凝胶硬度的升高标志着凝胶品质的劣变,可以用这两个指标来评价凝胶的冻藏稳定性。加热处理和增大离子强度会加速其凝胶冻藏劣变。pH值升高则会提高了凝胶特性的冻藏稳定性。本文采用TG酶交联大豆分离蛋白和明胶的方式对大豆分离蛋白进行改性,将改性大豆分离蛋白制备成凝胶,并对其在冻藏期间内的相关特性进行测定,结果表明:凝胶冻藏20天后SPI凝胶持水性由冻前89%降至65%,MSPI凝胶冻藏20天后持水性仍保持85%左右,凝胶持水性提高了 29.6%;凝胶硬度增加量只有SPI凝胶的47.1%,内聚性下降仅为SPI凝胶的41.4%;冻藏前后MSPI凝胶的水分分布没有太大变化,冻结状态下的MSPI凝胶非冻结水分含量高于SPI凝胶;激光共聚焦图片显示冻藏后SPI凝胶微观结构呈现蜂窝状,MSPI凝胶微观结构在冻藏后受到破坏程度较小。通过对MSPI的凝胶形成过程分析及其凝胶冻藏特性研究,本文认为MSPI通过更为有序的方式形成聚集体,并形成细密的凝胶网络。SPI通过TG酶结合明胶蛋白分子改性后,显著地降低了凝胶中蛋白分子的进一步聚合程度,维持了凝胶中蛋白分子与水分子的结合程度,阻止了冻结引起的凝胶结构的劣变。大豆蛋白凝胶抗冻性能的改善主要是由于大豆蛋白结合明胶蛋白分子后,降低了蛋白结合的水分子在冻结过程中形成冰晶的能力,从而阻止了因蛋白质脱水作用导致的大豆蛋白分子之间聚集反应而重排,维持了凝胶的固有结构。本文采用木瓜蛋白酶对MSPI进行适度水解,结果表明MSPI水解物具有较好的凝胶抗冻性,且在蛋白浓度4-12%的范围MSPI木瓜蛋白酶水解物粘度内与SPI未有显著性差异。这说明,通过蛋白酶特异性适度水解MSPI中的7S组分,可以获得具备凝胶抗冻性的蛋白水解物,而且可以有效的降低蛋白粘度,达到工业化要求。