世界人口的增长已经引起了人们对神经退行性疾病的重视关注。2013年60岁以上人口为8.41亿;预计到2050年,世界老年人口将增至20亿。阿尔茨海默病（AD）是全球最常见的痴呆症。每年有数十亿美元用于阿尔茨海默病相关的研究、诊断、治疗和药物治疗。然而,由于涉及的因素众多,研究领域仍在不断扩大。该疾病有两个主要的病理特征,即细胞外β淀粉样蛋白斑块的积累和细胞内神经原纤维缠结,tau缠结。这两个主要标志的最重要后果是神经元细胞死亡和突触活动减少,其影响是记忆力减退和认知功能受损。BACE1和γ-分泌酶对淀粉样前体蛋白（APP）的异常切割是β淀粉样蛋白产生和细胞外积累的主要原因。阿尔茨海默病有早发和晚发两种主要形式。65岁以下的AD病例被认为是早发性阿尔茨海默病,而发生在65岁或以上的病例被称为迟发性阿尔茨海默病。该研究项目的主要重点是研究淀粉样前体蛋白的生物信息学表征及其在AD早期发病中的疾病机制。淀粉样蛋白前体蛋白被发现在AD的早期发病中发挥更大的作用,因为它参与了淀粉样β肽的产生,其中一些是粘性的,难以清除和积聚形成淀粉样斑块。目前尚不清楚β淀粉样蛋白通过何种机制传播其毒性效应以及这些斑块如何诱导tau过度磷酸化以触发神经元细胞内神经原纤维缠结的形成。此外,β淀粉样蛋白的毒性效应也可以在细胞间传播。因此,我们进行了一项综合研究来说明淀粉样前体蛋白的基因和蛋白质分析。本研究项目对淀粉样前体蛋白的理化性质、功能、结构、同源性、突变等特征进行了深入的了解,这将在理解疾病机制方面迈出一大步。阿尔茨海默病的范围和领域非常巨大,因为它涉及大量的遗传和环境因素。因此,这项特别的研究强调了与阿尔茨海默病早发相关的APP基因。AD的早期发病涉及APP、PSEN1和PSEN2三个主要基因。淀粉样前体蛋白作为一种正常蛋白质,在生命系统中具有非常重要的生理功能,例如:它有助于神经元迁移、细胞粘附、轴突运输、突触发育、树突生长,最后有助于学习和记忆。然而,异常的蛋白质功能对细胞过程具有深远的影响。在APP异常切割的情况下,会产生淀粉样蛋白β肽,其中一些尤其是Aβ 42积聚形成淀粉样蛋白斑块,因此神经毒性效应导致对功能正常细胞特别是神经元细胞的级联性有害影响。利用使用最新的生物信息学工具和生物数据库,分析了与APP蛋白相关的许多特征。本研究参考的主要数据库有Expasy、NCBI、GenBank、蛋白质数据库、UniprotKB、EMBL-EBI,STRING和许多其他此类数据库和软件用于研究目的。对APP蛋白进行了基因和蛋白质分析,其中包括:GO分析、同源性、智人中的基因相似性和确认、启动子和转录位点预测、CpG图预测、磷酸化位点分析、理化性质预测、3D结构分析、蛋白质-蛋白质相互作用和蛋白质网络分析。在进行研究和分析结果时,考虑到了用于研究目的的信息和数据的一致性和完整性。最终获得的结果与研究目的一致,这将有助于深入了解与淀粉样前体蛋白相关的疾病机制。该结果在阐述淀粉样蛋白与其他蛋白质的途径和相互作用方面具有重要意义。预测的理化性质表明APP基因积极参与阿尔茨海默病的早期发病。KEGG模型成功地预测了 AD中的相关蛋白具有蛋白-蛋白相互作用,阐明了淀粉样前体蛋白与包括PSEN1、APOE4、BACE1、SORL1 NCSTN、APH1A、APBB1、APBA1、APBA2、NAE1在内的许多基因具有相互作用。这种与APP相互作用的蛋白质网络还调节免疫反应过程中的神经原纤维缠结和星形胶质细胞的激活。发现在这方面最接近的关联是BACE1、PSEN1、LRP1、SORL1和APOE蛋白。该蛋白质网络通路的预测总分为0.99,非常接近1,这表明这些蛋白质的工作与APP密切相关。这不仅加深了对蛋白质生物学功能的理解,而且说明了蛋白质的作用方式及其作用的环境。这些相互作用有助于理解淀粉样前体蛋白的工作机制,这对于理解围绕该疾病的潜在机制非常重要。磷酸化位点分析显示出非常显著的结果;在300-400个氨基酸序列和600-700个氨基酸序列之间,观察到丝氨酸和苏氨酸的磷酸化更为频繁,这推断淀粉样前体蛋白的重要功能方面有助于研究AD的疾病机制。总之,淀粉样前体蛋白分析提供了对β淀粉样蛋白产生和毒性途径以及与工作蛋白的关系的深入了解。因此,可以通过靶向参与疾病系统的蛋白质来进行更多的治疗干预,以减少斑块形成和tau缠结。此外,本研究还专门表达了未来研究人员的研究差距,这将有助于研究工作的继续,从而为未来的研究带来有益的突破。