两亲性alpha螺旋是一种特殊的蛋白质二级结构,此类螺旋通过膜平面分割,其中膜平面一侧主要包含疏水性氨基酸残基,另一侧主要包含亲水性氨基酸残基。两亲性alpha螺旋首先在载脂蛋白中发现,之后在许多蛋白质中被发现。它在膜重塑和囊泡运输中起重要作用。跨膜蛋白中的两亲性alpha螺旋通常与生物膜平行,因此其物理性质必定是在一个表面上的氨基酸残基是亲水性的,而在另一个表面上的残基是疏水性的。两亲性alpha螺旋通常在跨膜蛋白中被发现,它涉及生物活动中许多重要的功能,例如感应膜曲率,并与其他膜蛋白相互作用等。由于两亲性alpha螺旋功能的重要性,从蛋白质序列中预测两亲性alpha螺旋的位置信息这项工作也变得越来越重要。领域内已经提出了许多解决此问题的方法,例如Helical Wheel,Heliquest,Hydrophobic Moment,AmphipaSeek。Helical Wheel 和 Hydrophobic Moment提供了评估蛋白质序列中两亲性alpha螺旋的评分功能,这些功能是基于蛋白质序列的排列和计算,但是它们缺乏从蛋白质序列预测两亲性alpha螺旋位置信息的能力。Heliquest计算蛋白质中alpha螺旋的理化性质和氨基酸组成信息,并通过数据库中筛选出与输入蛋白质序列具有相似特征的蛋白质序列。AmphipaSeek通过具有专用内核的SVM模型来预测两亲性alpha螺旋。但是由于问题的复杂性,AmphipaSeek方法未能实现较高精度的预测。本文提出了一种从蛋白质序列中预测两亲性alpha螺旋区域的新方法PAHT。本文将蛋白质中的alpha螺旋的三维螺旋结构投影到平面上,建立HNP模型刻画蛋白质alpha螺旋的空间特征,在HNP模型的基础上抽象出HNP特征参数刻画两亲性的性质,然后以滑动窗口的长度计算每个目标蛋白质子序列的9维的特征,最后将目标蛋白质序列的特征输入到训练成熟的支持向量机（SVM）模型中来预测此蛋白质序列的区域是否是两亲性alpha螺旋结构。本文使用带有标注两亲性alpha螺旋位置信息的五条蛋白质序列提取9维特征训练,并交叉测试该模型。实验结果表明,该模型对两亲性alpha螺旋位置信息的预测具有较高的准确性。PAHT将完整的蛋白质序列和蛋白质的二级结构信息作为输入,并预测序列中的两亲性alpha螺旋的相关信息。本文在已有的五条蛋白质序列上测试了PAHT的性能,并证明它比其他现有工具具有更高的准确性。最后将PAHT实现成可用的网站,Java程序通过RPC远程调用的方式远程调用SVM模型,最后在页面上展示蛋白质两亲性alpha螺旋区域的预测结果。