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【目的】： 确定热休克因子1（heat shock factor 1, HSF1）与CCAAT 增强子结合蛋白beta（CCAAT enhancer bingding protein beta, C/EBPβ）是否具有相互作用并确定其相互作用的核心结构域。 【方法】： 1. 采用免疫共沉淀方法在HeLa细胞或/和SKOV3细胞中观察内源性HSF1与C/EBPβ 蛋白的相互作用，在HeLa细胞、SKOV3或HEK-293T细胞中观察外源性HSF1与C/EBPβ的相互作用。 2. 采用激光共聚焦方法在HeLa细胞、SKOV3细胞、HEK-293T细胞中观察全长及缺失突变HSF1与全长及缺失突变C/EBPβ的共定位。 【结果】： 1.免疫共沉淀结果显示内源性HSF1与C/EBPβ可相互结合，外源性HSF1与C/EBPβ也能相互结合。 2.激光共聚焦结果显示内源性HSF1与C/EBPβ在HeLa细胞和SKOV3细胞的细胞核中存在共定位，热休克处理以后，HSF1与C/EBPβ的共定位更明显；外源性全长HSF1与全长C/EBPβ在HeLa细胞、SKOV3细胞和HEK-293T细胞的细胞核中均存在共定位；HSF1缺失137-310位氨基酸片段（HSF1Kd137-310）后，这种共定位消失了，但是 C/EBPβ缺失羧基端的 269-345 位氨基酸片段（C/EBPβ1-268）后，其与外源性全长HSF1仍存在共定位；而HSF1缺失突变体（HSF1Kd137-310）与C/EBPβ缺失突变体（C/EBPβ1-268）却在这三种细胞的细胞核周和胞浆中出现共定位。 【结论】： 1. HSF1可与C/EBPβ在核内结合而发生相互作用。 2. HSF1的137-310位氨基酸片段可能是HSF1与C/EBPβ发生相互作用的重要结构域。 3. C/EBPβ氨基端的1-268位氨基酸片段与羧基端的269-345位氨基酸片段可能均对C/EBPβ与HSF1的相互作用发挥部分作用。 4. HSF1与C/EBPβ的相互作用可能在宫颈癌或卵巢癌的发生发展中发挥作用。