SNX9是近年发现的一种蛋白分选与转运蛋白，属于SNX家族。目前研究发现SNX9具有参与网格蛋白介导的内吞作用，参与依赖于肌动蛋白的液相内吞，参与物质在细胞内的加工、运输和亚细胞定位等多种生物学功能。但对其结构研究方面，2007年两个小组先后解析出羧基端PX和BAR结构域的精细结构，至今尚没有SNX9全长蛋白三维精细结构的报道。　　 本研究旨在摸索和优化全长SNX9蛋白的表达和纯化条件，获得高纯度的蛋白，为揭示其完整的结构信息做准备。将原核表达载体pET-SNX9重组质粒转化大肠杆菌BL21(DE3)，IPTG诱导表达可获得分子量约为70 kD的融合蛋白，Western blotting结果证明此蛋白即为目的蛋白，经检测融合蛋白主要以可溶形式表达。表达产物通过亲和层析和分子筛层析两步纯化，可以获得纯度超过95％的SNX9融合蛋白。分子筛层析中蛋白的洗脱体积显示SNX9融合蛋白是以二聚体形式存在。Native-PAGE和动态光散射实验均显示其具有良好的均一性。热稳定性实验表明SNX9蛋白在15℃以下基本稳定。这些信息为进一步研究SNX9的结构和功能具有重要的指导意义。　　 在获得纯度高、均一性好的SNX9蛋白后，我们尝试对其进行结晶，以期获得可以进行X射线衍射的晶体，获得其三维结构并解释其功能。到目前为止，在蛋白质晶体初步筛选的过程中，尚未获得SNX9蛋白的晶体，后续工作将通过多种途径争取获得晶体并解析结构。