蛋白激酶C(PKC)是人体内磷脂肌醇信号转导通路的关键环节，参与调节多种细胞生理功能和病理过程。大量研究表明，PKC同工酶在某些重点病理性疾病(如：肺水肿、成人呼吸道疾病、肺病、糖尿病和心脑血管等)中发挥重要作用。现有研究证明，蒽醌类小分子是某些蛋白激酶的ATP竞争性抑制剂。据此，本文研究该类小分子与PKC间的相互作用，并分析作用机制以为药物的设计提供一定的理论依据。 在本文的研究中，首先使用分子对接方法用以判断14种小分子是否能与蛋白激酶较好的结合，并提取出参与结合的重要的蛋白质残基以及小分子中的一些重要基团。同时根据结合情况对14分子进行排列，有选择地提取8种分子进行分子动力学模拟，并提取出参数用以验证对接地结果并辅助分析作用机制。通过以上的结果及分析发现： 1．小分子与蛋白质结合情况排序如下：Chloro>Rhein>Chryso>Pseu>，Aloe>Iso>Noro>A741>Purp>Aliz>ChrysaEther>Dan>Eq；其中Eq为未加任何化学修饰的蒽醌分子，从对接结果显示，它与蛋白质不能很好地结合； 2．蛋白激酶ATP结合位点附近有16个氨基酸残基参与与小分子的结合：Ala407、Ala521、Asp522、Gly387、Gly389、Gly464、Glu459、Leu386、Leu461、Leu511、Lys388、Lys409、Met458、Val394、Thr442、Tyr460，其中Leu461、Glu459、Met458、Asp522的作用对14种小分子更为普遍，它们易于与小分子形成氢键作用； 3．小分子10号位上的=O对结合至关重要，这个基团比其它任何基团都更能增加小分子与蛋白质的亲和力；1号、8号和7号位C原子上的-OH极易与蛋白质残基形成氢键或较强的相互作用(1号和8号更加重要)；此外，3号位上的-COOH和-OH及-CH<,3>、6号位上的-COOH和-CH<,3>、7号位上电负性基团等都以氢键或疏水相互作用促进大小分子的结合。 4．相反5号位上的-OH及其它基团如-O-CH<,3>似乎对结合作用不大，而且有可能导致小分子空间位置旋转从而不能插入空腔内；另外3号位过长的侧链基团会阻碍小分子插入蛋白空腔；6号位上得-OH对结合几乎没有作用，设计小分子时可以不予考虑。