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该文运用红外光谱和荧光光谱研究了人血清白蛋白(HSA)和牛血清白蛋白(BSA)与中药有效成分肉桂酸(CI)、香豆酸(CO)、芥子酸(SI)、水杨酸(SA)、原儿茶酸(P)、藜芦酸(V)、丁香酸(SY)和水解类单宁酸β-1,2,3,4,6-五-O-倍酰-D-葡萄糖(PGG)的结合作用.通过不同浓度的药物对血清白蛋白色氨酸荧光的猝灭,按照静态猝灭机理计算了对蛋白质荧光峰基本无干扰的苯甲酸系列有机酚酸SA、苯乙烯酸系列的几种有机酸和PGG与血清白蛋白结合反应的结合常数KA及结合位点数n,结果发现苯乙烯酸系列有机酸CI和苯甲酸系列有机酸SA在0.3/C<,蛋白><20范围内在HSA和BSA上只有一个结合位点,而苯乙烯酸系列有机酚酸CO和SI在0.3/C<,蛋白><5时结合位点数n=1,而当5/C<,蛋白><20时出现第二个结合位点;总结以前计算的有机酚酸咖啡酸(CA)、阿魏酸(FA)和没食子酸(G))与HSA和BSA的结合常数、结合位点数,从母体、取代基不同等方面比较了不同结构有机酸与血清白蛋白的结合作用,结果发现苯乙烯酸系列有机酸与血清白蛋白的结合作用要明显强于苯甲酸系列有机酸,苯环上取代羟基多的有机酸与蛋白的结合要强于羟基数少的有机酸.PGG与血清白蛋白的结合明显强于小分子芳香酸,它在0.01/C<,蛋白><0.5时在HSA和BSA上的结合位点数n=1,当0.5/C<,蛋白><3时PGG在HSA上有两个结合位点而在BSA上有三个结合位点,在两个药物浓度范围内PGG与HSA的结合常数分别为1.7×10<4>和9.0×10<8> L·mol<-1>,与BSA的结合常数分别为7.7×10<5>和5.0×10<14>L·mol<-1>.根据非辐射能量转移理论确定了各有机酸距离血清白蛋白中色氨酸的距离,结果各有机酸的结合距离r均小于7nm,且它们的紫外吸收谱与蛋白质荧光发射谱有部分重叠,具备了能量转移猝灭蛋白质荧光的条件,因此非辐射能量转移也是引起蛋白质荧光猝灭的原因之一.运用酰氨Ⅲ带和酰氨Ⅰ带结合的方法分别对HSA和BSA与各有机酸作用后二级结构的变化进行了定量分析.在已知HSA三维结构、活性位点和三碘代苯甲酸(TIB)与HSA结合作用的基础上,讨论了小分子芳香酸在HSA上可能的结合区域和与之作用的氨基酸残基,通过比较荧光光谱和红外光谱结果,探讨了小分子芳香酸与蛋白质相互作用的各种力在引起蛋白质构象变化过程中的作用,并讨论了小分子芳香酸的分子结构对药物结合行为的影响,为药物设计提供了参考价值.PGG与小分子芳香酸的结构相差较大,我们对它与蛋白质的相互作用模式进行了单独讨论,并结合荧光光谱和红外光谱推测了随着药物浓度增大PGG与蛋白质的作用过程.