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黄酮化合物广泛存在于自然界中,化学结构的多样性决定其具有广泛的生物活性。黄酮小分子能够与大分子物质产生特异性结合并输送到身体的各部位发挥药效,因此研究黄酮类小分子与牛血清白蛋白的相互作用,对了解其在人体中的吸收、分布及代谢具有十分重要的意义。本论文采用荧光光谱法与紫外光谱法,以四组不同结构的黄酮类化合物为研究对象,既5,7,4’-三羟基取代类黄酮、B环不同羟基数目黄酮醇、A环不同羟基数目黄酮化合物、黄酮昔元及其糖苷取代化合物,探究以上四组黄酮类化合物与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的机理、结合常数、结合位点数、热力学参数、结合距离及黄酮化合物对白蛋白构象的改变等,对制药学、生物化学及临床医学有一定的参考价值。1、通过荧光光谱法,研究了芹菜素、柚皮素、染料木素、高良姜素、山奈酚、槲皮素、杨梅素、5,4’-二羟基黄酮、野黄芩素、柚皮苷、黄芩素及黄芩苷对牛血清白蛋白的内源性荧光有猝灭作用,且猝灭类型均为静态猝灭,得到295K下的结合常数分别为12.69、0.134、0.301、4.446、18.58、1.550、2.417、22.60、11.87、0.123、8.851及0.577x 106L·mol-1且结合位点数均约为1。2、通过同步荧光光谱及紫外光谱法,探究了以上黄酮类化合物与牛血清白蛋白结合后对蛋白质构象的影响,结果表明,与牛血清白蛋白结合后改变了BSA酪氨酸残基与色氨酸残基的微环境,也改变了蛋白质的二级结构,说明黄酮类化合物与白蛋白产生了相互作用。12种化合物的结合距离r分别为2.71、1.83、2.32、2.61、2.71、2.92、2.23、2.74、2.66、2.97、2.53及2.62nm,均小于7nm,既以上化合物的部分片段均可镶嵌到BSA分子内部。3、研究表明,结构的差异影响黄酮类化合物的与BSA的相互作用。A环与B环结构相同的黄酮化合物,C环氢化后削弱其与BSA的作用,B环连接在C-2位置上与BSA的结合作用更强；具有相同的A环与C环的黄酮醇化合物,它们与BSA结合的强弱与B环上羟基的取代位置有关,B环的C-4’羟基能明显增加黄酮醇与BSA的结合,C-3’或C-5’上的羟基削弱其与BSA的结合；B环与C环结构相似的黄酮化合物,随着A环上羟基取代数目的增加,其与BSA的结合强度依次减弱；黄酮分子上的糖苷化取代可削弱黄酮分子与BSA的结合作用。