甲酰肽受体(FPR)及甲酰肽受体1(FPRLl)均属于G蛋白偶联受体，高度表达于嗜中性粒细胞及单核细胞表面。研究表明，配体N端的甲酰化基团对其与受体结合起着重要作用。由于自然界中只有细菌和线粒体蛋白能产生甲酰化的多肽，因此，人们普遍认为甲酰肽受体家族介导着免疫细胞向细菌入侵部位及组织损伤部位迁徙。这一推论已被多个实验发现证实，如：甲酰化的多肽能诱导吞噬细胞脱颗粒，释放超氧化物及抑菌肽；而敲除FPR受体基因的小鼠易被李斯特菌所染。　　 环孢菌素A是真菌产生的由十一个氨基酸组成的环状多肽，具有很强的免疫抑制活性。研究表明，它能在分化的HL-60细胞上抑制甲酰肽(fMLF)引发的细胞脱颗粒。本论文的第一部分，以分化的HL-60细胞及表达FPR或FPRL1的RBL-2H3细胞为对象研究CsA的作用位点。结果显示，CsA能抑制由激动剂通过FPR介导引发的细胞脱颗粒、趋化及钙流反应，并剂量依赖性地在受体水平和激动剂竞争结合位点。CsA既不和FPRL1竞争结合也不拮抗其钙流反应，在极高浓度时出现的抑制细胞趋化及脱颗粒现象可能属于非特异性作用。本论文证实CsA是FPR的选择性拮抗剂。　　 MrgAl受体是最近发现的G蛋白偶联受体家族成员，在痛觉感知及传递中发挥着重要效应。尽管研究表明一些阿片肽能激活该受体，但小分子激动剂未见报道。本论文的第二部分，以钙流检测为手段建立了基于MrgAl受体的高通量药物筛选模型，并应用于16000个化合物的大规模随机筛选。结果显示，本论文所建模型是一个稳定、灵敏和高效的高通量药物筛选方法。