【摘 要】
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从多粘芽孢杆菌(Bacillus polymyxa 1.794)中克隆得到β-葡萄糖苷酶基因bglA.将其构建在大肠杆菌(Escherichia coli)表达载体pET28a(+)上,转化E.coli BL21,获得重组工程菌BLl
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从多粘芽孢杆菌(Bacillus polymyxa 1.794)中克隆得到β-葡萄糖苷酶基因bglA.将其构建在大肠杆菌(Escherichia coli)表达载体pET28a(+)上,转化E.coli BL21,获得重组工程菌BLl979.重组表达的β-葡萄糖苷酶的酶活力达到24.7 IU/ml,经镍柱纯化后的β-葡萄糖苷酶最适温度为37℃,最适pH值为7.0,该酶经纯化后用非变性梯度聚丙烯凝胶电泳发现该酶具有多种寡聚体形式,经荧光底物活性染色表明这些寡聚体均具有β-葡萄糖苷酶活性.将bglA基因构建在芽孢杆菌表达载体pWHl520上,采用不带信号肽编码序列但带有自身核糖体结合位点的形式得到一重组质粒pWHl520-bglA.以原生质体转化方法转化巨大芽孢杆菌BM70,得到重组菌株BMl979,在有木糖诱导的情况下获得了胞内表达.用PCR方法从扣囊腹膜孢酵母(Sacchromycopsis fibuligera)的染色体DNA中克隆出β-葡萄糖苷酶基因,构建了由酵母乙醇脱氢酶(ADHl)启动子和终止子引导表达,β-葡萄糖苷酶自身信号肽引导分泌,18s rDNA序列介导的酵母整合型分泌表达质粒AX2-bgll.计划以AX2-bgll与酵母YEp型G418抗性质粒共转化野生型工业酒精酵母,把β-葡萄糖苷酶基因整合到酵母染色体上并表达.该基因已在毕氏酵母中得到高效表达,对酶学性质进行分析,该酶最适温度为50℃,最适pH值为5.4.
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