质体囊泡诱导蛋白（Vesicle Inducing Protein in Plastid 1,VIPP1）在光合放氧生物中是一个保守蛋白,是从细菌中PspA蛋白进化而来的。VIPP1蛋白定位于叶绿体的被膜和类囊体膜上,且形成高分子量的蛋白复合体。尽管有关VIPP1蛋白的功能已经有多种推测,包括类囊体的形成、叶绿体被膜完整性维持、膜融合以及光合作用的调控,但是其在叶绿体膜完整性的精确调控机制仍然不清楚。VIPP1蛋白通过其N端结构形成寡聚体,并依赖Mg²⁺的方式触发膜融合。我们前期的研究显示拟南芥VIPP1蛋白在低渗胁迫和热胁迫下表现出复合体解聚的特性。对于VIPP1蛋白运动特性的研究会有助于我们深入阐明其修复叶绿体被膜的分子机制。从拟南芥VIPP1-GFP/Col转基因株系分离叶绿体,然后在荧光显微镜下研究GTP和Ca²⁺作用下VPP1-GFP蛋白复合体的运动规律。实验结果表明,离体叶绿体在低渗胁迫下膨胀变大,被膜与类囊体间隙变大并鼓起,VPP1-GFP蛋白复合体开始自由移动。CaCl₂可以完全抑制VPP1-GFP蛋白的运动,这种抑制作用是Ca²⁺而不是Cl^-引起的。GTP可以有效逆转Ca²⁺对VPP1-GFP蛋白运动的抑制作用,再次激活该蛋白的运动。低渗胁迫下,叶绿体被膜完整性的维持依赖于VIPP1蛋白的运动。综上所述,拟南芥叶绿体VIPP1蛋白的运动受GTP和Ca²⁺共同调控,GTP对VIPP1蛋白运动起促进作用,Ca²⁺对该过程起抑制作用。这些结果表明VIPP1蛋白介导了叶绿体膜的融合/重构。细胞内调控膜融合/重构的蛋白一般都需要与GTP结合或者GTP的水解,所以我们思考是否VIPP1蛋白也具有类似的特性。我们通过在大肠杆菌中表达VIPP1-His蛋白进行体外实验。VIPP1-His蛋白显示出了GTP水解的活性,并且依赖与GTP结合。尽管VIPP1蛋白不包含典型的G蛋白结构域,但是发现其氨基末端的α-螺旋对于与GTP的结合和水解以及寡聚物的形成都很重要。