海藻糖不仅可以在环境胁迫条件下保护蛋白和细胞分子结构,抵抗不良环境,还可作为能量物质参与生物体的代谢过程。海藻糖酶是昆虫海藻糖代谢中必不可少的专一地将昆虫体内海藻糖水解成为葡萄糖的代谢酶,调控海藻糖水平。研究表明,昆虫体内存在两种类型的海藻糖酶（Trehalase,简称TRE）,分为可溶性海藻糖酶（TRE1）和膜结合型海藻糖酶（TRE2）。海藻糖酶的主要功能是将胞外和胞内的海藻糖降解成葡萄糖,为昆虫的生命活动提供能量。本实验以稻水象甲成虫（Lissorhoptrus oryzophilus）为研究对象,克隆获得了1条稻水象甲的可溶性海藻糖酶基因（LoTRE1）,开放阅读框1840 bp,编码612个氨基酸残基,分子量为70833 Da,理论等电点（p I）为5.38。同源性分析显示LoTRE1与米象（Sitophilus oryzae）TRE1相似度最高,氨基酸序列一致性为72%。系统进化树显示LoTRE1与米象和红棕象甲的同源性最高。实时荧光定量PCR检测LoTRE1在不同组织的相对表达量,结果表明,LoTRE1在头、中肠、血淋巴、翅、足和脂肪体中均有表达,但在脂肪体中表达量最高,是翅表达量的120倍。构建LoTRE1表达载体,利用原核表达系统体外表达重组蛋白,使用Ni–NTA重力法纯化蛋白。以海藻糖为底物,对纯化得到的LoTRE1重组蛋白进行活性测定。稻水象甲可溶性海藻糖酶的最佳p H为7.0,最适温度为50℃。米氏常数Km为48.6 mmol/L,最大酶促反应速率Vmax为1.108 mmol/（L·min）。将LoTRE1的蛋白序列提交到SWISS-MODEL在线数据库中,基于大肠杆菌胞外海藻糖酶的解析晶体结构（PDB ID 2 WYN）作为模板;使用Procheck服务器验证了同源性模型的可靠性,通过分子对接进一步了解海藻糖与海藻糖酶的相互作用和结合位置,使用Py MOL进行蛋白质结构可视化和进一步的结构分析。结果表明LoTRE1与底物海藻糖分子能够稳定结合,并且推导Asp 333和Glu 299是LoTRE1模型中的必需催化残基。对LoTRE1基因进行RNAi处理后发现其表达量显著下调,在干扰48h后,处理组的死亡率较对照组显著上升,并且处理组昆虫体内海藻糖含量升高,海藻糖酶活性降低。稻水象甲是重要的农业害虫,严重危害作物的产量和品质,本实验探究了稻水象象甲可溶性海藻糖酶的分子特征和功能,为今后稻水象甲的防治提供了理论的依据,为探究稻水象甲的绿色防控新方法奠定基础。