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通过外源基因在E.coli中的表达来获得蛋白质类药物，已经成为生产基因工程药物的重要手段，如何对包涵体蛋白进行高浓度、高收率的复性，是重组蛋白质生产的关键性技术之一。本文对钳蝎镇痛活性肽(AS)包涵体的重折叠复性进行了研究，以有助于这一问题的解决。首先，将钳蝎镇痛活性肽(AS)的基因克隆到质粒pET28a上，构建表达质粒pET28a-AS，进行IPTG诱导表达，SDS-PAGE电泳分析其可溶性，结果表明大部分以包涵体的形式存在，表达量约占菌体总蛋白的31％；将钳蝎镇痛活性肽(AS)的基因克隆