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STAT2是核转录因子STAT家族成员,JAK/STAT途径是其活化的经典途径,STAT2通过酪氨酸磷酸化而具有转录活性。RSK2是丝氨酸/苏氨酸激酶家族成员,可磷酸化多种底物,从而在不同刺激下在特定微环境中调节细胞增殖、分化、凋亡、存活等生物学效应。目的：探讨RSK2活化STAT2促进单核细胞分化的机制。方法：用CheckMateTM Mammalian Two-Hybrid system结合报道基因技术研究RSK2与STAT2的相互作用,根据RSK2功能域,构建RSK2不同缺失片段的真核表达质粒,分别与pCMV-Myc-STAT2质粒共转染HEK293细胞,免疫共沉淀技术探讨RSK2与STAT2结合及结合的具体功能域；构建Cy1(VH3)-luc报告质粒,与pcDNA4-RSK2和pCMV-Myc-STAT2共转染HEK293,检测荧光素酶活性；荧光显微镜术和胞浆胞核分离结合免疫印迹技术检测PMA刺激下STAT2的核移位；PMA刺激HEK293细胞,不同时间点收集细胞裂解液,免疫沉淀技术结合免疫印迹技术检测STAT2的丝氨酸-苏氨酸磷酸化；纯化获得GST-STAT2融合蛋白作为底物,免疫共沉淀获得活化RSK2作为激酶,进行体外激酶实验,检测STAT2的磷酸化；转染RSK2和STAT2质粒于单核细胞THP-1,PMA刺激后,直接光学显微镜观察和流式细胞术观察细胞形态变化、采用XTT实验间接检测细胞贴壁率。结果：RSK2通过N-端与STAT2结合,PMA刺激下RSK2磷酸化STAT2,促进STAT2的反式转录活性和核移位。体外实验证明STAT2的C-端和N-端存在被RSK2磷酸化的丝氨酸残基。初步实验表明活化的RSK2激活STAT2促进THP-1分化。结论：PMA刺激活化MAPK/ERK1/2/RSK2途径,活化的RSK2使STAT2发生丝氨酸/苏氨酸磷酸化并移位入核,发挥反式转录活性,进而促进THP-1单核细胞分化为巨噬细胞。我们的研究为通过对信号转导途径的研究阐明细胞生物学行为分子机理提供了一个重要实验依据。