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梅鱼作为海洋低值鱼类,是我省海洋捕捞的主要对象之一。梅鱼中蛋白含量高,目前这一蛋白资源尚未得到高值化或工业化利用。利用梅鱼蛋白酶解制备活性多肽,可充分利用这部分蛋白资源,提高其产品价值。本课题主要以梅鱼蛋白制备的多肽为原料,分析多肽的理化性质,利用电泳对酶解多肽的分子量和等电点进行了测定。并通过多种分离手段对酶解多肽进行了分离纯化,对多肽的血管紧张素转化酶抑制活性、抗氧化活性进行了研究。理化性质的研究结果表明:多肽的粗蛋白含量较高,粗脂肪含量相对偏低,仅为0.32%。梅鱼多肽具有良好的溶解性和高浓度下的低粘度特性。氨基酸组成分析表明,梅鱼多肽中的必需氨基酸含量丰富,总含量为47.41%。其中,赖氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、蛋氨酸+胱氨酸及苯丙氨酸+酪氨酸的含量显著高于FAO/WHO参考模式的建议值。选用Sephadex G-10对多肽进行脱盐处理。之后分别采用SDS-PAGE、Tricine-SDS-PAGE以及等电聚焦电泳测定了梅鱼多肽的分子量和等电点。结果表明:较之SDS-PAGE,Tricine-SDS-PAGE对小分子和复杂体系的分离效果较为理想;凝胶总浓度为16.5%、交联度为5%的Tricine-SDS-PAGE系统分析酶解多肽的成分主要是分子量小于14.4 kDa的多肽;梅鱼多肽主要由等电点小于7的酸性多肽组成。采用超滤、凝胶色谱、离子交换柱层析对梅鱼多肽进行分离,并在分离每步测定各组分的ACE抑制活性。梅鱼多肽最初的ACE半抑制浓度为0.203mg/ml。多肽经截留分子量为1000Da、5000Da、10000Da的膜超滤后,得到四个组分。其中组分I具有最大的ACE抑制活性,IC50为0.176mg/ml。组分I经Sephadex G-25凝胶色谱分为Ia、Ib、Ic、Id四个组分。其中组分Ia无ACE抑制活性,组分Id ACE抑制活性最高,IC50为0.088mg/ml。组分Id经DEAE阴离子交换柱进一步分为两个组分,即Id（1）和Id（2）,其IC50分别为0.084mg/ml和0.080mg/ml。此外,还对梅鱼多肽的进行了体外抗氧化研究。结果表明,多肽对DPPH有明显的清除作用,并呈现良好的量效关系。烷基自由基氧化体系中,MDA半数抑制浓度为9.8mg/mL。脂质过氧化体系中,多肽对亚油酸氧化有明显的抑制作用。羟基和超氧阴离子氧化体系中,呈负清除作用。