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DNA结合蛋白（DNA-binding protein from starved cells，Dps）是存在于古生菌及细菌中的一类抗压力蛋白，属于铁蛋白超家族。它既能通过亚铁氧化酶活性结合铁离子对氧化压力做出应答，又能在氧化并储存铁的同时去除了H2O2与Fe（Ⅱ）的毒性，从而保护DNA、蛋白及膜脂免受自由基损伤。另外，在铁、铜、辐射、高盐、酸、碱、饥饿或营养不足等胁迫时，一些细菌的Dps蛋白还能非特异性结合DNA，形成一个高度有序且稳定的Dps-DNA复合体，使得染色体从松散易受损伤形态转变为凝集紧实状态，从而保护DNA免受各种因素的损伤。Dps蛋白能够通过自组装机制成十二聚体发挥相关功能，但自组装过程的机制与条件尚不明确。因此研究Dps蛋白的自组装机制，找到其聚合与解聚条件，有助于深层次揭示其蛋白功能，并在生物纳米技术以及免疫治疗方面发展其可能的应用。本实验以大肠杆菌（Eschericha coli, E.coli）基因组为模板，对其Dps蛋白基因进行克隆，并在其下游引入His Tag，重组到pBV220载体上成功构建pBV-Dps-6His原核表达载体，在此基础上构建出两个Dps突变表达载体pBV-Dps-2X-6His原核表达载体及pBV-Dps-Ua-Ub-6His原核表达载体；pBV-Dps-2X-6His是在Dps-6His的Y107和P108之间插入5个氨基酸序列，而pBV-Dps-Ua-Ub-6His是在Dps的Y107和P108之间插入编码幽门螺杆菌(Helicobacter pylori, HP)尿素酶多表位抗原(Ua-Ub)的47个氨基酸序列；经42℃诱导，Dps-6His、Dps-2X-6His、Dps-Ua-Ub-6His蛋白在原核表达细胞（DH5α菌株）以包涵体形式高效表达；利用亲和层析纯化三种蛋白并经过Western Blotting鉴定；体外实验结果表明，Dps-6His蛋白能自组装形成十二聚体且该过程受Na+、Mg2+、SDS等因素的影响；Dps-2X-6His以及Dps-Ua-Ub-6His蛋白聚合能力差，易解聚，说明插入外源序列的Dps突变体对蛋白结构和自组装功能影响较大；Dps-6His蛋白能与DNA非特异性结合，并初步推测这种结合依赖于Dps十二聚体蛋白的浓度；Dps-6His蛋白能保护质粒DNA免受自由基造成的氧化损伤，而且微量蛋白就具有高效的保护作用；纳米银（Nanosilver particle, Np-Ag）也对Dps-6His蛋白有吸附作用，该作用可能与蛋白的结构有关，Np-Ag对天然的Dps蛋白吸附作用比变性的Dps蛋白要强；SDS-PAGE电泳结果证实Dps蛋白与铁在体外能以一定方式进行结合并形成纳米铁颗粒。