在动物细胞中，中心体是主要的微管组织中心，发挥着影响细胞形态、运动、分裂的功能。在细胞分裂的过程中，中心体能够形成纺锤体的两极，引导染色体精确分离，对于维持染色体稳定性，保证分裂的准确性是必不可少的。　　中心体包含了一对由微管组成的相互垂直的中心粒，以及包裹在周围的中心粒周围物质。在细胞分裂间期，中心粒发生解离、复制并且成熟，细胞分裂期时，两个成熟的中心体发生分离。连接在两个亲本中心粒间的物质是纤维状的蛋白，被称为中心体连接蛋白。已知的中心体连接蛋白有Cep250，Rootletin，Cep68和Centlein等。干扰这些蛋白的表达，都会引起未成熟中心体的过早分离，这个现象被称为中心体分裂。　　Rootletin和Cep68是两个已知的中心体连接蛋白，敲降Rootletin或Cep68都会引起中心体分裂现象，并且两个蛋白之间不存在相互作用。VHL基因是一个抑癌基因，它的突变将改变下游靶基因的转录和表达，影响肿瘤细胞中新生血管的形成，以及促进肾透明细胞癌的发生与发展。VHL蛋白自身没有酶活性，却有多个结合伴侣。当VHL与elongin B、elongin C，Cul-2和Rbx1形成复合物时，VHL复合物可以作为E3泛素连接酶发挥泛素化修饰底物的作用。　　已有研究者发现，当敲降Rootletin后会不仅能够有效干扰Rootletin蛋白的表达，还会引起Cep68蛋白在中心体的消失以及中心体分裂现象。并且Rootletin和Cep68之间不存在相互作用，这使得我们推测还有其他调控因子参与到中心体连接中，维持中心体连接并没有想象中的简单。本课题旨在揭示此现象背后的分子机制，推进中心体连接机制趋于完整化。　　本课题通过研究中心体连接蛋白Rootletin和Cep68发现，在细胞分裂间期Cep68能被E3泛素连接酶VHL复合物泛素化修饰。如果缺失Rootletin，会因触发VHL介导Cep68的蛋白酶体降解而导致中心体分裂，但如果共敲降Rootletin和VHL，则会阻止Cep68的降解和中心体分裂。在Cep68两种稳转突变体（缺失主要的泛素化修饰位点或者缺失与VHL结合的区域）细胞系中，由敲降Rootletin引起的中心体分裂比率显著降低。Rootletin存在时通过阻碍Cep68与VHL相互作用而保护Cep68不被降解，进而保护中心体连接。通过以上结果我们得出结论:Rootletin能够部分抑制VHL介导的Cep68蛋白酶体降解和中心体分裂，三者共同参与调节中心体连接。