钙调蛋白磷酸酶(CN)是目前已知的唯一一种活性受钙离子(Ca2+)/钙调素(CaM)调节的蛋白磷酸酶，由A、B两个亚基组成，A亚基是催化亚基(CNA)，B亚基是调节亚基(CNB)。CNA按照结构域可以分成五个部分，分别是：N末端区域、催化结构域(CNAa)、CNB结合区(BBH)、CaM结合区(CBD)以及自抑制区(AI)。　　 本论文根据现有条件和实验目的，设计了一套模拟蛋白与小分子对接研究的计算方法，选择对接软件-AutoDock作为核心软件，辅之以小分子处理软件包，文本编辑软件，图形化分析软件以及小型计算程序等，构建一分子对接软件研究平台。采用模拟计算，实验数据和理论分析三者相结合的方法，通过对对接结果的分析和处理，得出小分子与钙调蛋白磷酸酶及其催化亚基钙调蛋白磷酸酶及其催化亚基相互作用的结合位点，结合稳定性等，进而得出抑制剂和激活剂与CN、CNA结合的规律性特点。　　 通过本实验的研究表明，抑制剂与CN的结合位点主要分布于3个区域：BBH区下方的凹槽处、活性中心偏上位置以及B亚基上的各自特有位点；抑制剂与CNA的结合位点主要分布于2个区域：活性中心并接近Loop7处以及BBH区上方的凹槽的口袋中；而激活剂与CNA的结合位点较为分散，没有一定的规律性，存在较多的“陌生区域”，这与抑制剂有很大区别。　　 另外，本论文创新性的提出了一种新的能量评价方法，在多重条件的复合式筛选的基础上，对其AutoDock计算结果中的四个能量项进行重新的线性组合和加权平均。该方法消除了小分子自身结构对能量项的干扰，可用以评价不同小分子与同一蛋白质结合的稳定性。经研究表明，YSNF与YHPS对CN的结合能力相似，或粗略的认为YHPS的结合能力略强于YSNF；GCC与YDHH对CNA的结合能力也相近，YDHH略强于GCC。两个激活剂JDCH与JDGA的结合能力相近，或粗略的认为JDCH略强于JDGA。两个激活剂的结合能力要明显低于抑制剂。以上评价结果与实验测得酶结合常数完全一致。